Маълумот

Чӣ тавр глицеральдегид 3-фосфат ба глюкоза табдил меёбад?

Чӣ тавр глицеральдегид 3-фосфат ба глюкоза табдил меёбад?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Дар аксуламалҳои мустақили фотосинтез, яке аз маҳсулот глицералдегид 3-фосфат аст ва дар саҳифаи Википедиа дар бораи реаксияҳои мустақили рӯшноӣ гуфта мешавад, ки 6-тои онҳо метавонанд барои ташаккули глюкоза истифода шаванд. Аммо, дар мақолаи Википедиа оид ба глюконеогенез дар ин бора зикр нашудааст ва дар мақолаи Викикитобҳо оид ба глюконеогенез танҳо молекулаи глицериналдегиди 3-фосфат зикр шудааст (ки ман боварӣ надорам, ки ин хатои хаттӣ аст, зеро ман дар бораи глицеринальдегид ягон маълумот ёфта наметавонам).

Пас, чӣ тавр G3P воқеан ба глюкоза табдил меёбад (ва оё сабаби хубе вуҷуд дорад, ки ин маълумот дар он саҳифаҳои Википедиа ва илова бар саҳифаи G3P мавҷуд нест)?


Маслихат ба студентони фанни биохимия

Ин сайт ба биология дахл дорад, на бо вурудоти биологӣ дар Википедиа. Википедиа як кӯшиши ихтиёрист, ки ҳар кас метавонад дар он саҳм гузорад ва пур аз хатоҳо ва норасоиҳо аст. Сохтори он маънои онро дорад, ки он ба мавзӯъҳои хурди алоҳида нигаронида шудааст, на пешниҳоди ҳисоботи ҳамгирошудаи соҳаҳои гуногуни илм. Донишҷӯе, ки мехоҳад дар бораи мавзӯъе, ки аз ҷониби таҳрирӣ мавриди баррасӣ қарор дода шудааст, шарҳи мутавозинро дошта бошад, бояд ба китоби дарсӣ муроҷиат кунад. Онҳое, ки захираҳои онҳо ба ин иҷозат намедиҳанд, бояд дар NCBI Bookshelf ҷустуҷӯ кунанд, ки он дастрасии ройгони танҳо барои ҷустуҷӯи онлайн ба нашрҳои кӯҳнаи матнҳоро фароҳам меорад. Барои биохимия, Берг ва дигарон. тавсия карда мешавад.

Насли глюкоза аз триоза, ки дар реаксияи торикӣ тавлид мешавад, хуб фаҳмида мешавад

Ҷавоби саволро метавон дар мисоли. Берг ва дигарон. 20.1.3:

Маҳсулоти 3-фосфоглицерати рубиско баъдан ба се шакли фосфати гексоза табдил меёбад: глюкоза 1-фосфат, глюкоза 6-фосфат ва фруктоза 6-фосфат... Қадамҳои ин табдил (Расми 20.9) ба патогении глюкон монанданд. Фасли 16.3.1), ба истиснои он, ки глицералдегид 3-фосфат дегидрогеназа дар хлоропластҳо, ки глицералдегиди 3-фосфатро (GAP) тавлид мекунад, на NADH, балки барои NADPH хос аст. Интихобан, глицералдегиди 3-фосфатро барои синтези глюкоза ба ситозол интиқол додан мумкин аст.

Берг ва дигарон. Расми 20.9

Бахши 16.3.1, ки дар он зикр шудааст, табобати умумии глюконеогенез мебошад, ки дар ҳама организмҳо ё ҳуҷайраҳое, ки ферментҳоро барои катализ кардани қадамҳои беназири он доранд, яксон аст. (Баъзе ҳуҷайраҳо наметавонанд қадамҳои ибтидоии пируват дошта бошанд ё дошта бошанд. Дар асл, дар расми 20.9 қадамҳо то G 6 -P нишон дода шудаанд - ягона қадами нокифоя қадами фосфатаза мебошад, ки глюкозаро тавлид мекунад.) Бинобар ин вуҷуд надорад сабаби интизории ҳисоби мушаххас барои растаниҳо.


Глюкоза аз триозаҳои (қанди 3-карбон) растаниҳо мувофиқи роҳи муқаррарии глюконеогенез сохта мешавад. Яъне, фосфати глицеральдегид тавассути триозафосфатизомераза ва альдолаза ба фруктоза-1,6-дифосфат мубаддал мешавад ва сипас фосфатҳои гексозаро фосфоризатсия мекунанд. Глюкозаи озод одатан маҳсулоти ниҳоии растаниҳо нест; Ба ҷои ин, глюкоза бо ADP барои истифода дар синтези крахмал пайваст карда мешавад.

Ман метарсам, ки ман ягон маълумотномаи хуби дастрасии кушодро дар бораи глюконеогенези растанӣ наёфтам, аммо он бояд дар аксари китобҳои дарсии биохимия фаро гирифта шавад.


Қадами 1: Гексокиназа

Қадами аввал дар гликолиз ин табдили D-глюкоза ба глюкоза-6-фосфат мебошад. Ферменте, ки ин реаксияро катализ мекунад, гексокиназа мебошад.

Тафсилот:

Дар ин ҷо ҳалқаи глюкоза фосфор карда мешавад. Фосфоризатсия раванди илова кардани гурӯҳи фосфатҳо ба молекулае мебошад, ки аз ATP гирифта шудааст. Дар натиҷа, дар ин лаҳзаи гликолиз 1 молекулаи АТФ сарф мешавад.

Реаксия бо ёрии ферменти гексокиназа, ферменте ба амал меояд, ки фосфоризатсияи бисёр сохторҳои ҳалқаи ба глюкоза монандро катализ мекунад. Магнийи атомӣ (Mg) инчунин барои муҳофизат кардани зарядҳои манфӣ аз гурӯҳҳои фосфат дар молекулаи ATP иштирок мекунад. Натиҷаи ин фосфоризатсия як молекула бо номи глюкоза-6-фосфат (G6P) мебошад, ки ҳамин тавр номида мешавад, зеро карбони 6-и глюкоза гурӯҳи фосфатҳоро ба даст меорад.


10 Қадами Гликолиз

10 марҳилаи гликолиз мавҷуд аст, ки ҳар як ферментҳои гуногунро дар бар мегирад. Қадамҳои 1 - 5 -ро ташкил медиҳанд марҳилаи энергияталабгликолиз ва ду молекулаи АТФ-ро истифода мебаранд. Қадамҳои 6 - 10 мебошанд марҳилаи озодкунии энергия,ки чор молекулаи АТФ ва ду молекулаи NADPH хосил мекунад. Маҳсулоти холиси гликолиз ду молекулаи пируват, ду молекула ATP ва ду молекулаи NADPH мебошанд.


Метаболизми карбогидратҳо: катаболизм ва анаболизм (бо диаграмма)

Биёед мубодилаи карбогидратҳоро амиқтар омӯзем. Мубодилаи карбогидратҳо тавассути ду раванд сурат мегирад: A. Равандҳои катаболикӣ ва B. Равандҳои анаболитикӣ. Равандҳои катаболикии карбогидратҳо инҳоянд: 1. Гликолиз 2. Давраи кислотаи лимуи 3. Гликогенолиз 4. HMP Роҳ ё роҳи пентозафосфат ва 5. Кислотаи Uron Роҳ. Процессхои анаболии карбогидратхо иборатанд аз: 1. Гликогенез ва 2. Глюконеогенез.

Метаболизми карбогидратҳо дар ҳуҷайра:

Метаболизм як раванди мураккаби вайроншавӣ ва синтез ва ситезаи биомолекулаҳои дохили ҳуҷайра мебошад. Тақсимшавии молекулаҳоро катаболизм ва синтезро анаболизм меноманд.

Равандҳои катаболикии карбогидратҳо инҳоро дар бар мегиранд:

(4) роҳи монофосфати гексоз ва

Равандҳои анаболии карбогидратҳо инҳоро дар бар мегиранд:

A. Равандҳои катаболикӣ:

1. Гликолиз:

Гликолиз ин таҷзия (лизис)-и глюкоза ба кислотаи пирожавӣ дар шароити аэробӣ ва ба кислотаи лактикӣ дар шароити анаэробӣ мебошад.

Пас аз олимоне, ки онро пешниҳод кардаанд, гликолизи анаэробӣ инчунин ҳамчун роҳи Embden-Meyerhof (EMP) номида мешавад. Гликолиз дар ситозоли ҳуҷайра ба амал меояд ва вақте ки сатҳи ATP дар ҳуҷайра паст аст, оғоз мешавад.

Онро ба ду марҳила тақсим кардан мумкин аст, масалан:

Дар марҳилаи якум як молекулаи глюкоза ба ду молекулаи D-глицералдегид-3-фосфат мубаддал мешавад. Глюкоза ё аз молекулаи гликоген ҷудо мешавад ё ба таври инфиродӣ ба ҳуҷайра ворид мешавад ва тавассути табдил додани ATP ба ADP бо ёрии фермент гексокиназа/глюкокиназа ба глюкоза-6-фосфат фосфор карда мешавад.

Фосфоризатсияи глюкоза ду ҳадафро иҷро мекунад. Аввалан, он молекулаи глюкозаро реактивтар мекунад ва ба реаксияҳои дигар омода мекунад. Дуюм, азбаски пайвастагиҳои фосфорӣ аз мембранаи ҳуҷайра гузашта наметавонанд, фосфоризатсия глюкозаро дар дохили ҳуҷайра нигоҳ медорад. Шаш карбон дар сохтори глюкоза-6-фосфат бояд аз нав ташкил карда шаванд, то фруктоза-6-фосфатро ташкил кунанд, то он тавонад ба ду сохтор аз 3 карбон тақсим шавад.

Пайвастани нав, фруктоза-6-фосфат дубора фосфор карда мешавад, то ки ҳар яке аз 2, се воҳиди карбон як гурӯҳи фосфатӣ ба онҳо пайваст шавад. Табдил додани фруктоза-6-фосфат ба фруктоза-6-дисфосфат тавассути фосфофруктокиназа нуқтаи асосии танзими гликолиз мебошад. Марҳилаи ниҳоии марҳилаи якум тақсимоти фруктоза-6-дисфосфат ба 2 молекулаи глицералдегид-3-фосфат мебошад.

Марҳилаи 2 -и гликолиз барои озод кардани фосфати ғайриорганикӣ барои синтези АТФ ва табдил додани глицералдегид ба пируват пешбинӣ шудааст. Глицералдегид оксид мешавад, ба ибораи дигар, аз он як атоми гидроген хориҷ карда мешавад ва фосфор карда мешавад, то 1,3-дифосфоглицерат ҳосил шавад.

NADH гидрогенро ба системаи интиқоли электрон барои истеҳсоли 3 ATP интиқол медиҳад. Дар чор реаксияи навбатӣ, пеш аз ҳосил шудани ҳосили ниҳоии гликолиз, яъне пируват, чор АТФ-и иловагӣ синтез карда мешаванд (дуто аз ҳарду се пайвастагии карбон). Сохтори се карбонии пируват вобаста ба ҳолати энергетикии ҳуҷайра якчанд сарнавишт дорад.

Дар гликолизи анаэробӣ, NADH + H + тавассути занҷири интиқоли электрон оксид намешавад, ба ҷои он тавассути дегидрогеназа лактат оксид мешавад, аз ин рӯ истеҳсоли 6 ATP вуҷуд надорад, яъне АТФ камтар ба вуҷуд меояд.

АТФҳои дар гликолизи анаэробӣ тавлидшуда = 4 (қадами 7 ва 10)

ATPs, ки дар гликолизи анаэробӣ истифода мешаванд = 2 (қадами 1 ва 3-юм)

Аз ин рӯ, дар гликолизи анаэробии глюкоза танҳо ду (2) АТФ истеҳсол мешавад.

Стехиометрияи умумии реаксия / хулосаи кимиёвии реаксия:

Глюкоза + 2ATP + 2P, + 2ADP + 2NAD + → 2 Пируват + 2NADH + 2H + + 4ATP + 2H2О

Глюкоза + 2Pман+ 2ADP + 2NAD + 2 Пируват + 2NADH + 2H + + 2ATP + 2H2О

Дар шароити анаэробӣ:

Глюкоза + 2 Pi + 2ADP 2 лактат + 2 ATP + 2H2О

(NAD-ро барқарор мекунад + имкон медиҳад, ки реаксия дар сурати набудани оксиген идома ёбад)

Гликолизи анаэробӣ, ки лактат тавлид мекунад ва оксидшавии пурраи глюкоза:

Хусусиятҳои асосии гликолиз:

Он роҳи асосии мубодилаи глюкоза мебошад. Он дар тамоми ҳуҷайраҳои бадан пайдо мешавад. Майна ва RBC барои оксидшавӣ ва истеҳсоли энергия танҳо аз глюкоза вобастаанд. Дар мағзи сар гликолиз ба амал меояд, дар ҳоле ки дар РБК ҳамеша гликолизи анаэробӣ мавҷуд аст (бинобар набудани митохондрия), ки боиси тавлиди кислотаи лактикӣ мегардад.

Дар мушакҳои скелет гликолизи аэробӣ дар шароити муқаррарӣ рух медиҳад, аммо ҳангоми кашиши шадиди мушакҳо, гликолизи анаэробӣ роҳи асосии тавлиди энергия мебошад. Гарчанде ки гликолиз метавонад ба таври аэробӣ ё анаэробӣ сурат гирад, одамон тақрибан 90% вақт гликолизи аэробиро истифода мебаранд. Гликолизро тавассути глюкоза ба ҳуҷайра ворид кардани хун ё глюкоза, ки дар натиҷаи вайроншавии гликоген ба вуҷуд меояд, оғоз кардан мумкин аст.

Дар мушакҳои инсон гликолиз қариб ҳамеша аз таҷзияи гликоген оғоз мешавад. Азбаски майнаи одам гликогенро захира намекунад, гликолиз дар ин бофта аз глюкозаи хун оғоз мешавад. Оғози гликолиз бо консентратсияи ATP дар ситоплазма танзим карда мешавад. Вақте ки консентратсияи ATP баланд ва ADP паст аст, гликолиз монеъ мешавад. Махсусан, фермент фосфофруктокиназа бо таносуби калони ATP/ADP пешгирӣ карда мешавад. Вақте ки консентратсияи ATP паст ва ADP баланд аст, гликолиз ҳавасманд карда мешавад.

Гликолиз дар RBC - Давраи Рапапорт-Луберинг:

Эритроцитҳо миқдори зиёди глюкозаро тавассути роҳи гликолитикӣ метаболизатсия мекунанд. Ин миқдори зиёди АТФ -ро тавлид мекунад, ки талаб карда намешавад ва аз ҷониби эритросит истифода намешавад.

Ҳамин тариқ, агар истеҳсоли ATP тавассути фосфоризатсияи субстрат тавассути гирифтани роҳи диверсиатсия пешгирӣ карда шавад, он:

(1) Кам кардани истеҳсоли ATP ва

(2) Таъмини 2, 3-дифосфоглицерати, ки барои фаъолияти гемоглобин зарур аст, ки дар боркунии оксиген дар бофтаҳо кӯмак мекунад.

Аз ин рӯ, 1, 3-дифосфоглицерати дар гликолизи муқаррарӣ ҳосилшуда ба 3-фосфоглицерат табдил намеёбад, балки ба ҷои он тавассути 2,3-дифосфоглицерат роҳи гардишро мегирад, чунон ки дар зер:

Пируват як нуқтаи муҳими танзимкунандаи истеҳсоли энергия мебошад. Сарнавишти ниҳоии пируват аз ҳолати энергетикии ҳуҷайра ва дараҷаи оксидшавии фосфоризатсия вобаста аст. Вақте ки ҳолати энергетикии ҳуҷайра паст аст (ATP-и баланди ADP), пируват ба давраи TCA ҳамчун ацетил-КоА тавассути комплекси пируватдегидрогеназа ворид мешавад ва комилан то CO оксид мешавад.2 & amp H2О барои тавлиди энергия.

Комплекси пируватдегидрогеназа яке аз сафедаҳои мураккаби бадан аст ва аз зиёда аз 60 воҳид иборат аст. Вақте ки ҳолати энергетикии ҳуҷайра баланд аст, танзимгари гликолиз ферменти фосфо&шифруктокиназа мебошад ва аз ин рӯ дар ҳуҷайра пируват маҳдуд аст.

Аммо, агар пируват дар давраи ҳолати энергетикии баланд мавҷуд бошад, масалан метаболизми ҷигар дар фруктоза, пируват ба ацетил-КоА мубаддал мешавад ва ҳамчун липид баста мешавад. Агар оксиген ба ҳуҷайра маҳдуд бошад, масалан, ҳангоми машқҳои шадид, гликолиз ба таври анаэробӣ ҷараён дорад ва пируват тавассути фермент лактатдегидрогеназа ба лактат мубаддал мешавад. Ниҳоят, пируватро тавассути трансаминатсия ба аланини аминокислотаҳо табдил додан мумкин аст.

Комплекси пируватдегидрогеназа як комплекси бисёрферментӣ мебошад, ки аз 3 фермент иборат аст, аз ҷумла:

(2) Transacetylase дигидролипойл ва

(3) Дигидролипойлдегидрогеназа.

Ин реаксия панҷ коферментро талаб мекунад, масалан:

(iv) Динуклеотиди флавин аденин (ФАД) ва

(v) Динуклеотиди никотинамид аденин (NAD+).

Ацетил-КоА, ки дар реаксияи дар боло зикршуда ба вуҷуд омадааст, метавонад ё дар оксидшавии он ба гази карбон ва об тавассути давраи TCA ё ташаккули липидҳо ё синтези холестирин ва ғайра иштирок кунад, ки аз ҳолати ғизоии организм ва организм вобаста аст. намуди ҳуҷайра, ки дар он ташкил мешавад.

2. Сикли Кребс/Сикли кислотаи лимуи/Сикли TCA:

Сикли кислотаи лимуи инчунин бо номи кислотаи трикарбоксилӣ (TCA) маъруф аст, ба номи олим Сир Ханс Кребс (1900-1981), ки онро кашф кардааст, номида шудааст. Вай унсурҳои асосии ин роҳро дар соли 1937 пешниҳод кард ва дар соли 1953 барои кашфиёт ҷоизаи Нобел дар соҳаи тиб дода шуд.

Сикли Кребс маҷмӯи реаксияҳои пайваста (8 қадам) мебошад, ки ба таври даврӣ дар матритсаи митохондриалӣ дар эукариотҳо ва дар дохили ситоплазма дар прокариотҳо ба амал меоянд. Ацетил-КоА, сӯзишвории давраи TCA, ба гардиши кислотаи лимуи дар дохили матритсаи митохондриалӣ дохил мешавад ва ба CO оксид мешавад.2 ва Х2О дар айни замон кам кардани NAD ба NADH ва FAD ба FADH2. NADH ва FADH2 метавонад аз ҷониби занҷири интиқоли электронӣ барои эҷоди ATP истифода шавад.

Дар қадами 1, пайвастагии ду карбон, ацетил-S-CoA, дар реаксияи конденсавӣ ва шитобӣ бо пайвастагии чор карбон, оксалоацетат иштирок намуда, цитрат, шаш ком ва шипуни карбонро, ки тавассути фермент цитрат синтаза катализ мешавад, ба вуҷуд меорад. Ин аввалин кислотаи трикарбоксилии устувор дар давра аст ва аз ин рӯ цикли TCA ном дорад.

Изомеризатсияи цитрат:

Қадами 2 интиқоли гурӯҳи гидроксилро дар молекулаи цитрат дар бар мегирад, то он баъдтар кислотаи α-кето ташкил кунад. Ин раванд як реаксияи пайдарпай дегидратация ва реаксияи гидрататсияро дар бар мегирад, то изомери D-изоцитрат (бо гурӯҳи гидроксил ҳоло дар макони дилхоҳ) бо cis-аконитаза ҳамчун фосилавӣ. Як фермент, аконитаза ин раванди думарҳиларо иҷро мекунад.

Насли CO2 аз ҷониби як фермент вобаста ба NAD:

Декарбоксилшавии оксидшавӣ дар реаксияи навбатӣ сурат мегирад. Реаксия тавассути фермент изоцитратдегидрогеназа катализ мешавад. Реаксия дар дегидрогенизатсия ба оксалосукцинат, мобайнии ноустувор, ки ба таври худкор декарбоксил шуда, α-кетоглутарат медиҳад, вомехӯрад. Илова ба декарбоксилизатсия, ин қадам кофактори камшудаи никотина ва шимиддинуклеотиди аденин (NADH) ё кофактори камшудаи никотинамиддинуклеотиди фос ва шифат (NADPH) ба вуҷуд меорад.

Қадами дуюми декарбоксилизатсияи оксидитивӣ:

Ин марҳила аз ҷониби як комплекси бисёрферментӣ, комплекси дегидрогенизатсияи α-кетоглютарат иҷро карда мешавад. Реаксияи бисёрқадам, ки комплекси дегидрогенизатсияи α-кетогл ва шютарат иҷро мекунад, ба комплекси пируватдегидрогеназа шабеҳ аст, яъне кислотаи α-кето ба декарбоксилшавии оксидшавӣ бо ҳосил шудани ацил-КоА, яъне сукцинил-КоА мегузарад.

Фосфоризатсия дар сатҳи субстрат:

Succinil-CoA як молекулаи энергияи потенсиали баланд аст. Энергияе, ки дар ин молекула нигоҳ дошта мешавад, барои ташаккули пайванди фосфатҳои энергетикии баланд дар молекулаи нуклеотиди гуанин дифос ва шифат (GDP) истифода мешавад. Аксарияти GTP-и ҳосилшуда дар ташаккули ATP бо таъсири нуклеозид-ди-фосфокиназа истифода мешавад.

Дегидрогенизатсияи вобаста ба флавин:

Сукцинат, ки аз ҷониби сукцинил КоА-синтетаза дар реаксияи қаблӣ истеҳсол мешавад, бояд ба оксалоацетат табдил дода шавад, то давраи Кребсро ба анҷом расонад. Қадами аввал дар табдилдиҳӣ ин дегидрогенизатсияи сукцинат барои ба даст овардани фумарат мебошад, ки тавассути ферментҳои сукцинатдегидрогеназа мусоидат мекунад. FAD ба фермент (тавассути боқимондаи гистидин), ки ба FADH табдил меёбад, ба таври ковалентӣ пайваст мешавад.2 ки тавассути ETC оксид мешавад ва 2 ATP тавлид мекунад.

Гидратсияи пайванди дукаратаи карбон-карбон:

Фумарат аз гидратсияи стерео-специфии пайванди дугонаи C=C мегузарад, ки тавассути фумаратгидратаза (инчунин бо номи фумараза маълум аст) катализ мешавад, то L-малатро тавлид кунад.

Реаксияи дегидрогенизатсия, ки оксалоацетатро барқарор мекунад:

L-малат (малат) барои тавлиди оксалоацетат тавассути фермент малатдегидрогеназа дегидроген карда мешавад, ки дар давоми он як молекулаи NAD + ба NADH 4-H + мубаддал мешавад. Ташаккули оксалоацетат давраи Кребсро ба анҷом мерасонад

Ҷамъи ҳама реаксияҳо дар гардиши кислотаи лимуи аст

Ацетил-КоА+2Н2O + 3NAD + + Pi + ММД + FAD à 2CO2 + 3NADH + GTP + CoASH + FADH2 + 2H +

Шумораи ATP’s дар як давраи TCA истеҳсол:

Давраи TCA 3 NADH + H + ва як FADH истеҳсол мекунад2, онҳо ҳамчун эквивалентҳои коҳишёбанда маълуманд. Ин эквивалентҳои коҳишдиҳанда тавассути занҷири интиқоли электронҳо оксид мешаванд. Вақте ки NADH тавассути ETC оксид мешавад, он 3 ATP ва оксидшавии FADH ба вуҷуд меорад2 тавассути ETC 2 ATP истеҳсол мекунад.

Танзими сикли TCA:

Танзими давраи TCA асосан аз ҷониби мавҷудияти субстрат ва монеаи маҳсулот муайян карда мешавад.

i. NADH, маҳсули дегидрогеназаҳо дар давраи TCA, пируватдегидрогеназа, изоци&шитратдегидрогеназа ва α-кетоглутаратдегидрогеназа ва инчунин цитратсинтазаро бозмедорад.

ii. Сукцинил-КоА синтаза сукцинил-КоА ва цитратсинтазаро бозмедорад. ATP цитратсинтаза ва α-кетоглутаратдегидрогеназаро бозмедорад.

iii. Калсий ҳамчун танзимкунанда истифода мешавад, он изоцитратдегидрогеназа ва а-кетоглутаратдегидро-шигеназаро фаъол мекунад. Ин суръати реаксияи бисёре аз қадамҳои давраро зиёд мекунад ва аз ин рӯ, ҷараёни гардишро дар тамоми роҳ афзоиш медиҳад.

Аҳамияти давраи кислотаи лимуи ё нақши амфиболии давраи TCA:

Давраи TCA роҳи маъмули оксидшавии карбогидратҳо, равғанҳо ва сафедаҳо (нақши катаболикӣ) мебошад. Нақши анаболитикӣ синтези карбогидратҳо, аминокислотаҳо ва равғанҳои гуногун мебошад. Азбаски он ҳам дар анаболизм ва ҳам катаболизм иштирок мекунад, он роҳи амфиболии мубодилаи моддаҳо мебошад.

Ин пур кардани миёнаравҳои тамомшудаи давраи TCA мебошад. Азбаски давраи TCA дар реаксияҳои анаболикӣ иштирок мекунад, миёнаравҳои давраи TCA барои синтези пайвастагиҳои гуногун истифода мешаванд. Ин боиси норасоии як ё якчанд миёнаравии давраи TCA мегардад.

Барои идома додани давраи TCA, он миёнаравҳое, ки норасоӣ доранд, бояд тавассути ягон раванди дигар пур карда шаванд ва ин раванд ҳамчун анаплероз маълум аст. Масалан, оксалоацетат барои синтези аминокислотаи аспарагин истифода мешавад ва оксалоацетат тавассути анаплероз тавассути карбоксилшавии пируват ба оксалоацетат тавассути фермент пируват карбоксикиназа иваз карда мешавад.

Миқдори умумии ATP-ҳо ҳангоми пурра оксид шудани глюкоза ба CO2 истеҳсол мешаванд2 ва Х2О

(2) 2 пируват 2 ацетил-КоА 2 NADH → 3ࡨ = 6 ATP

(3) 2 давраи гардиши кислотаи лимуи барои 2 ацетил-КоА → 12ࡨ = 24 ATP

(а) Ҳама 38 АТФ ҳангоми ҳосил шудани як молекулаи глюкоза то СО ба вуҷуд меоянд2 ва Х2О.

(б) Фоидаи холиси 36 АТФ вақте дида мешавад, ки NADH дар гликолиз дар марҳилаи катализшудаи глицералдегид-3-дегидрогеназа дар ситозол ба митохондрия барои оксидшавӣ дар ETC интиқол дода мешавад, ки бо ёрии глицерин фосфат ба ҷои малатл-шаттл мусоидат мекунад. .

(в) Афзоиши холиси 39 ATP ҳангоми оксидшавии глюкозаи дар гликоген мавҷудбуда ба амал меояд.

Баъзе реаксияҳое мавҷуданд, ки дар цитозол ба амал меоянд, ки NADH тавлид мекунанд. Ин NADH бояд тавассути занҷири интиқоли электронҳо, ки дар мембранаи дохилии митохон ва сидриалӣ ҷойгир аст, оксид карда шаванд. NADH ба мембранаи митохондриалӣ гузаранда нест, бинобар ин барои интиқоли он системаҳо кор мекунанд.

Се механизми ҳаракаткунанда вуҷуд дорад:

(1) Мошини глицерофосфат

(2) Malate- Аспартати shuttle ва

Гликоген полисахаридест, ки аз глюкоза иборат аст. Он шакли нигоҳдории глюкоза дар бадан аст. Глюкоза барои нигоҳдорӣ оби бештарро талаб мекунад, аммо гликогенро бо миқдори камтари об нигоҳ доштан мумкин аст, аз ин рӯ глюкоза ҳамчун гликоген дар ҳуҷайра нигоҳ дошта мешавад.

Миқдори зиёди гликоген дар ҷигар ва мушакҳо нигоҳ дошта мешавад. Гликогени ҷигар глюкозаро ба ҳуҷайраҳои дигар таъмин мекунад ва сатҳи глюкозаи хунро дар миқдори муқаррарӣ нигоҳ медорад. Гликогени мушакҳо ҳамчун манбаи дастраси глюкоза ҳангоми машқҳои шадид барои гликолиз дар худи мушакҳо хизмат мекунад. Метаб&шиолизми гликоген гликогенез ва гликогенолизро дар бар мегирад.

3. Гликогенолиз:

Тақсимшавии гликоген ба глюкоза бо номи гликогенолиз маълум аст.

Фосфорилаза гликоген ферменти асосии гликогенолиз мебошад. Он танҳо дар алоқаҳои α-1 → 4 амал мекунад ва аз ин рӯ воҳидҳои глюкозаро як-як аз занҷири хатӣ ҷудо мекунад, то он даме ки ду ё се ё чор адад глюкоза дар наздикии нуқтаи шохаҳо боқӣ мемонад.

Се воҳиди боқимондаи бо α-1 → 4 пайвандбуда бо як фермент глюкан трансфераза ба як занҷири дигари хатӣ интиқол дода мешаванд ва ҳамин тариқ як пасмондаи глюкоза бо пайванди α-1 → 6 гликозидӣ боқӣ мемонад, ки ба он фермент ҷудо мешавад ( амило-л,6-гликозидаза) ва ба ин васила глюкозаи озодро озод мекунад. Агар гликоген танҳо ба таъсири фосфорилаза дучор шавад, он боиси ташаккули молекулаи гликоген мегардад, ки ҳар як шоха танҳо 4 воҳиди глюкоза дорад, ки онро "декстрини маҳдуд" меноманд.

Танзими мубодилаи гликоген:

Мубодилаи гликоген ба таври мутақобила, асосан бо таъсири гормонҳо танзим карда мешавад. Ҳангоми зарба ва ҳаяҷон, эпинефрин гликогенолизро ҳам дар мушакҳо ва ҳам дар ҷигар ҳавасманд мекунад, дар ҳоле ки глюкагон гликогенолизро танҳо дар ҷигар дар шароити гипогликемикӣ ҳавасманд мекунад. Инсулин гликогенолизро бозмедорад ва ба гликогенез мусоидат мекунад.

Бемориҳои нигоҳдории гликоген:

Бемориҳои нигаҳдории гликоген як гурӯҳи ихтилолҳои ирсӣ мебошанд, ки бо сафарбаркунии нокифояи гликоген ва ҷамъшавии шаклҳои ғайримуқаррарии гликоген тавсиф мешаванд.

4. HMP Роҳ ё роҳи пентозафосфат:

Роҳи шунти гексози монофосфат ё роҳи HMP роҳи алтернативии оксидшавии глюкоза мебошад. Он на ATP-ро истифода мебарад ва на истеҳсол мекунад.

Ҳадаф ё аҳамияти асосии ин роҳ инҳоянд:

I. Он барои синтези липидҳо (кислотаҳои равғанӣ ва стероидҳо) эквивалентҳои коҳишдиҳандаи NADPH + H + -ро тавлид мекунад ва глутатионро дар RBC дар ҳолати камшуда нигоҳ медорад.

II. Он барои ташаккули кислотаҳои нуклеинӣ қанди рибоза (пентозофосфат) тавлид мекунад.

Органҳое мебошанд, ки дар онҳо роҳи HMP ба амал меояд, онҳо бо синтези липидҳо фаъолона машғуланд, ба монанди бофтаи чарбу, гурда, ғадуди ширдеҳ, ҷигар, РБК, сипаршакл ва гонадҳо. Он дар ситозол ба амал меояд.

Қадамҳои марбут ба ин роҳ инҳоянд:

Реаксияи транскетолятсия:

Интиқоли қисми 2-карбон, яъне глицелалдегиди фаъол ҳамчун транскетолизатсия маълум аст. Он аз ҷониби фермент транскетолаза катализ карда мешавад ва коэнзим пирофосфати Таймин (TPP) мебошад. Ҳангоми норасоии тиамин (инчунин дар камхунии зараровар) фаъолияти транскетолаза дар хун коҳиш меёбад.

Реаксияи трансалдолатсия:

Интиқоли як қисми 3-карбон, яъне дигидроацетони фаъол бо номи трансалдоладон маълум аст. Он тавассути фермент трансальдолаза катализ мешавад.

5. Кислотаи урони Роҳ:

Ин як роҳи синтетикӣ барои кислотаҳои гуногуни uronik аст.

1. Он кислотаи глюкуронро истеҳсол мекунад, ки дар детоксикацияи пигментҳои сафро, фенолҳо, кислотаҳои хушбӯй ва гормонҳои стероидӣ иштирок мекунад.

2. Он барои ташаккули гликопротеинҳо кислотаи глюкурон ва кислотаи галактуронро таъмин мекунад.

3. Дар ҳайвонҳои поёнӣ ин роҳ ба синтези кислотаҳои аскорбин (витамини С) оварда мерасонад.

Метаболизми фруктоза:

Дар парҳез фруктоза аз меваҳо, асал ва шакар (сахароза) гирифта мешавад. Дар бадани инсон он шакари нутфа ва моеъи амниотикӣ мебошад.

Фруктозурияи асосӣ:

Ин як нуқси генетикӣ мебошад, ки дар он аз сабаби набудани фермент фруктокиназа ихроҷи фруктоза дар пешоб мавҷуд аст.

Одам аз сабаби нарасидани ферменти альдолаза-В ба меваҳо ва парҳезҳои фруктоза бой нописандӣ зоҳир мекунад.

Метаболизми галактоза ва синтези лактоза:

Дар парҳез, галактоза асосан аз лактоза шакари ширӣ гирифта мешавад. Дар бадан он ба гликоген мубаддал мешавад ё метавонад дар синтези лактозаи қанди шир дар ғадуди ширдеҳ иштирок кунад.

Таҳаммулнопазирии лактоза навъи II:

Ин аз сабаби норасоии фермент галактоза-1-фосфат уридил трансфераза, ки боиси ҷамъшавии галактоза дар хун, яъне галактоземия ва ихроҷ дар пешоб, яъне галактозурия мебошад. Чунин кӯдакон ба лактоза ва аз ин рӯ ба шир таҳаммулнопазиранд. Онҳо аломатҳои монанди дарунравӣ ва қайкунӣ ҳангоми додани ширро нишон медиҳанд. Шири бе лактоза ягона табобат аст.

B. Равандҳои анаболитикӣ:

Равандҳои анаболитикии карбогидратҳо дар зер оварда шудаанд:

1. Гликогенез:

Синтези гликоген аз глюкоза ҳамчун гликогенез маълум аст. Глюкозае, ки дар ҳуҷайра ҳамчун глюкоза-фосфат ҷойгир шудааст, тавассути фермент фосфоглюкомутаза ба глюкоза-1-фосфат мутация мешавад, ки дар навбати худ тавассути ташаккули ферментҳои глюкоза-1-фосфатуридил трансфераза (пирофосфорилаза) UTP ба UTP мубаддал мешавад.

Синтаза гликоген глюкозаро (глюкозаи фаъолшудаи UDP-глюкозаро) ба праймери гликоген (гликоген ва шикоген бо якчанд воҳиди глюкоза пешакӣ ташкил карда шудааст) бо роҳи ба вуҷуд овардани пайвандҳои α-1 → 4 гликозидӣ илова мекунад ва аз ин рӯ, як занҷири хаттии аз 10 то 12 боқимондаҳои глюкозаи α-ро ташкил медиҳад, -1 → 4 пайванди гликозидӣ.

Дар ин ваќт ферменти дигар, яъне ферменти шохадор (гликозил-(4→6) трансфераза) аз занљири хаттї аз 6 то 7 воњиди глюкозаро хориљ карда, ба занљири дигар мегузаронад ва бо пайванди α-1 → 6 мепайвандад ва аз ин рў, нуќтаи шохашавиро ба вуљуд меорад. . Раванди илова кардани глюкоза тавассути гликоген синтаза ба занҷири хаттӣ ва ферментҳои шохадор, ки нуқтаҳои шохобро ба вуҷуд меоранд, такрор мешавад ва ҳамин тавр гликогенез ба анҷом мерасад.

2. Глюконеогенез:

Глюконеогенез ташаккули глюкоза аз манбаъҳои ғайрикарбогидрат аст. Глюконеогенез барои нигоҳ доштани сатҳи глюкоза дар хун кӯмак мекунад, то майна, РБК ва мушакҳо глюкозаро аз он ба даст оранд, то ҳангоми кам шудани глюкозаи парҳезӣ эҳтиёҷоти метаболикии худро қонеъ кунанд. Ин раванд дар бадан хеле зарур аст, зеро майна ва RBC танҳо глюкозаро ҳамчун сӯзишвории энергетикӣ истифода мебаранд.

Прекурсорҳои асосии ғайрикарбогидратҳои глюкоза лактат, аминокислотаҳои глюкогенӣ (ҳама ба истиснои лейцин) ва глицерол мебошанд. Лактат аз ҷониби RBC дар гликолиз ба вуҷуд меояд, зеро митохондрияҳо вуҷуд надоранд. Лактат инчунин аз ҷониби мушакҳои фаъоли скелет ба вуҷуд меояд, вақте ки суръати гликолиз аз суръати гардиши TCA зиёд бошад, пирувати ҳосилшуда ба лактат табдил меёбад.

Кислотаҳои аминокислотаҳо аз сафедаҳо дар ғизо ва ҳангоми гуруснагӣ, аз шикастани сафедаҳо дар мушакҳои скелетӣ ба даст меоянд.

Глицерин аз гидролизи триацилглицерол ба даст омадааст (ТАГ).

Глюконеогенез асосан дар ҷигар ва гурда ба амал меояд. Он инчунин дар майна ва мушакҳо то андозае рух медиҳад.

Глюконеогенез дар ҳолатҳои зерин рух медиҳад:

(2) Барои тоза кардани лактат дар эритроцит ва мушакҳо,

(3) Вақте ки карбогидратҳо дар парҳез каманд,

Глюконеогенез қариб баръакси гликолиз аст, ба истиснои се марҳилае, ки дар гликолиз бебозгашт нестанд. Ин қадамҳоро ферментҳое, ки ҳамчун ферментҳои калидии глюконеогенез маълуманд, бармегардонанд, яъне он ферментҳое, ки танҳо барои глюконеогенез хосанд, вале на барои ягон роҳи дигар.

Ферментҳои асосии глюко ва шиногенез инҳоянд:

1. карбоксилазаи пируватӣ (ё карбоксилкиназа)

2. Фосфоенол пирувати карбоксикиназа

Раванди глюконеогенез чунин аст:

Нақши 2, 6-био-фосфат дар глюконеогенез:

Фруктоза 2, 6-бисфосфат (ё фруктоза 2, 6-дифосфат) як метаболитест, ки ба фаъолияти ферментҳои фосфофруктокиназа 1 (PFK-1) ва фруктоза 1, 6-бисфосфатаза (ФБПасе-глизия ва гликолиз) аллостерикӣ таъсир мерасонад. глюконеогенез. Фруктоза 2, 6-бисфосфат тавассути ферментҳои бифунксионалӣ, фосфофруктокиназа 2 / фруктоза 2, 6-бисфосфатаза (PFK-2 / FBPase-2) синтез ва тақсим карда мешавад.

Синтези фруктоза 2, 6-бисфосфат тавассути фосфоризатсияи фруктоза 6-фосфат бо истифода аз ATP аз ҷониби қисми PFK-2 аз фермент амалӣ карда мешавад. Таҷзияи фруктоза 2, 6-бисфосфат дар натиҷаи дефосфоризатсия ба амал меояд, ки тавассути FBPase-2 катализ карда мешавад, то фруктоза 6-фосфат ва П.ман. Фруктоза 2, 6-бисфосфат тақсимоти глюкозаро тавассути коҳиши глюконеогенез тавассути ҷилавгирӣ аз аллостерикии фруктоза 1, 6-бисфосфатаза ҳавасманд мекунад.

Гормонҳое, ки глюконеогенезро танзим мекунанд:

Глюконеогенезро ҳавасманд мекунанд:

4. Эпинефрин низ ҳавасманд мекунад, аммо ба андозаи камтар

Глюконеогенез бо сабабҳои зерин пешгирӣ карда мешавад:

Табдил додани гликогени мушакҳо ба гликогени ҷигар тавассути лактат хун ва бозгашт ба гликогени мушакҳо тавассути глюкозаи хун ҳамчун давраи Кори маълум аст.


Глюкоза аввал тавассути гексокиназа ё глюкокиназа бо истифода аз АТФ бо иловаи гурӯҳи фосфатҳо ба глюкоза-6-фосфат мубаддал мешавад. Глюкокиназа як зернавъи гексокиназа аст, ки дар одамон пайдо мешавад. Глюкокиназа ба глюкоза наздикии кам дорад ва танҳо дар гадуди зери меъда ва ҷигар пайдо мешавад, дар ҳоле ки гексокиназа дар ҳама ҳуҷайраҳо мавҷуд аст. Пас аз он глюкоза 6-фосфат тавассути изомераза фосфоглюкоза ба фруктоза-6-фосфат, як изомер табдил меёбад. Фосфофруктоза-киназа пас аз он фруктоза-1,6-бисфосфатро бо истифода аз як молекулаи дигари ATP тавлид мекунад. Сипас фосфати дигидроксиацетон (DHAP) ва глицералдегид 3-фосфат аз фруктоза-1,6-бисфосфат тавассути альдолазаи фруктоза бисфосфат сохта мешавад. DHAP тавассути триосефосфат изомераза ба глицералдегид-3-фосфат мубаддал мешавад, ки ҳоло ду молекулаи глицеральдегид-3-фосфат бо ҳамон роҳ идома хоҳанд ёфт. Глицеральдегид-3-фосфат дар реаксияи экзергонӣ ба 1,3-бисфосфоглицерат оксид мешавад, бо коҳиши молекулаи NAD+ ба NADH ва H+. Пас аз он 1,3-бисфосфоглицерат бо ёрии фосфоглицераткиназа дар баробари тавлиди аввалин молекулаи АТФ аз гликолиз ба 3-фосфоглицерат мубаддал мешавад. Сипас 3-фосфоглицерат бо ёрии мутазаи фосфоглицерат ба 2-фосфоглицерат табдил меёбад. Энолаза бо баровардани як молекулаи H2O аз 2-фосфоглицерат фосфоэнолпируват (ПЭП) месозад. Аз сабаби ҳолати ноустувори PEP, киназ пируват ба аз даст додани гурӯҳи фосфатҳо мусоидат мекунад, то ATP -и дуввумро дар гликолиз ба вуҷуд орад. Ҳамин тариқ, PEP пас аз он ба пируват табдил меёбад.[6][7][8]

Гликолиз дар ситозоли ҳуҷайра ба амал меояд. Ин як роҳи мубодилаи моддаҳоест, ки ATP-ро бе истифодаи оксиген эҷод мекунад, аммо метавонад дар ҳузури оксиген низ ба амал ояд. Дар ҳуҷайраҳое, ки нафаскашии аэробиро ҳамчун манбаи асосии энергия истифода мебаранд, пирувати аз ин роҳ ҳосилшуда метавонад дар давраи кислотаи лимуи истифода шавад ва аз фосфоризатсияи оксидшавӣ гузарад, то оксидшавӣ ба гази карбон ва об гузарад. Ҳатто агар ҳуҷайраҳо пеш аз ҳама фосфоризатсияи оксидшавиро истифода баранд, гликолиз метавонад ҳамчун захираи фавқулодда барои энергия хидмат кунад ё ҳамчун марҳилаи омодагӣ пеш аз фосфоризатсияи оксидитивӣ хидмат кунад. Дар бофтаи хеле оксидшаванда, ба монанди дил, истеҳсоли пируват барои синтези ацетил-КоА ва синтези L-малат муҳим аст. Он ҳамчун пешгузаштаи бисёр молекулаҳо, ба монанди лактат, аланин ва оксалоацетат хизмат мекунад.[8]

Гликолиз пеш аз ферментатсияи кислотаи лактикӣ мегузарад, пируват, ки дар раванди қаблӣ сохта шудааст, ҳамчун шарти ҳатмӣ барои лактат, ки дар раванди охирин сохта шудааст, хизмат мекунад. Ферментатсияи кислотаи лактикӣ манбаи асосии ATP дар бофтаҳои ҳайвонот бо талаботи пасти мубодилаи моддаҳо ва кам ё тамоман митохондрия мебошад. Дар эритроситҳо ферментатсияи кислотаи лактикӣ манбаи ягонаи ATP мебошад, зеро онҳо митохондрия надоранд ва ҳуҷайраҳои сурхи хуни баркамол ба АТФ талабот кам доранд. Қисми дигари бадан, ки пурра ё қариб пурра ба гликолизи анаэробӣ такя мекунад, линзаи чашм мебошад, ки аз митохондрияҳо холӣ аст, зеро мавҷудияти онҳо боиси парокандашавии нур мегардад.[8]

Гарчанде ки мушакҳои скелетӣ ҳангоми машқҳои вазнин, ки миқдори оксиген нокифоя аст, глюкозаро ба диоксиди карбон ва об катализ карданро афзалтар медонанд, мушакҳо ҳамзамон бо фосфоризатсияи оксиди гликолизии анаэробиро аз сар мегузаронанд. [8]

Миқдори глюкозае, ки барои раванд мавҷуд аст, гликолизро танзим мекунад, ки он асосан бо ду роҳ дастрас мешавад: танзими дубора гирифтани глюкоза ё танзими тақсимоти гликоген. Glucose transporters (GLUT) transport glucose from the outside of the cell to the inside. Cells that contain GLUT can increase the number of GLUT in the plasma membrane of the cell from the intracellular matrix, therefore increasing the uptake of glucose and the supply of glucose available for glycolysis. There are five types of GLUTs. GLUT1 is present in RBCs, blood-brain barrier,ਊnd blood-placental barrier. GLUT2 is in the liver, beta-cells of the pancreas, kidney, and gastrointestinal (GI) tract. GLUT3 is present in neurons. GLUT4 is in adipocytes, heart, and skeletal muscle. GLUT5 specifically transports fructose into cells. Another form of regulation is the breakdown of glycogen. Cells can store extra glucose in the form of glycogen when glucose levels are high in the cell plasma. Conversely, when levels are low, glycogen can be converted back into glucose. Two enzymes control the breakdown of glycogen: glycogen phosphorylase and glycogen synthase. The enzymes can be regulated through feedback loops of glucose or glucose 1-phosphate, or via allosteric regulation by metabolites, or from phosphorylation/dephosphorylation control.[8]

Allosteric Regulators and Oxygen

As described before, many enzymes are involved in the glycolytic pathway by converting one intermediate to another. Control of these enzymes, such as hexokinase, phosphofructokinase, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, and pyruvate kinase, can regulate glycolysis. The amount of oxygen available can also regulate glycolysis. The “Pasteur effect” describes how the availability of oxygen diminishes the effect of glycolysis, and decreased availability leads to an acceleration of glycolysis, at least initially. The mechanisms responsible for this effect include the involvement of allosteric regulators of glycolysis (enzymes such as hexokinase). The “Pasteur effect” appears to mostly occur in tissue with high mitochondrial capacities, such as myocytes or hepatocytes, but this effect is not universal in oxidative tissue, such as pancreatic cells.[8]

Another mechanism for controlling glycolytic rates is transcriptional control of glycolytic enzymes. Altering the concentration of key enzymes allows the cell to change and adapt to alterations in hormonal status. For example, increasing glucose and insulin levels can increase the activity of hexokinase and pyruvate kinase, therefore increasing the production of pyruvate.[8]

Fructose 2,6-bisphosphate is an allosteric regulator of PFK-1. High levels of fructose 2,6-bisphosphate increase the activity of PFK-1. Its production occurs through the action of phosphofructokinase-2 (PFK-2). PFK-2 has both kinase and phosphorylase activity and can transform fructose 6 phosphates to fructose 2,6-bisphosphate and vice versa. Insulin dephosphorylates PFK-2, and this activates its kinase activity, which increases levels of fructose 2,6-bisphosphate, which subsequently goes on to activate PFK-1. Glucagon can also phosphorylate PFK-2, and this activates phosphatase, which transforms fructose 2,6-bisphosphate back to fructose 6-phosphate. This reaction decreases fructose 2,6-bisphosphate levels and decreases PFK-1 activity.[8]


10 Steps of Glycolysis, Enzymes involved and Regulatory Enzymes of Glycolysis

Glycolysis (Glyco=Glucose lysis= splitting) is the oxidation of glucose (C 6) to 2 pyruvate (3 C) with the formation of ATP and NADH.

  • It is also called as the Embden-Meyerhof Pathway
  • Glycolysis is a universal pathway present in all organisms:
  • from yeast to mammals.
  • It is a universal anaerobic process where oxygen is not required
  • First phase of cellular reparation in aerobic organisms
  • It occurs in the cytosol of cell cytoplasm in both eukaryotes and prokaryotes

In the presence of O2, pyruvate is further oxidized to CO2.
In the absence of O2, pyruvate can be fermented to lactate or ethanol.
Net Reaction:

Glucose + 2NAD+ + 2 Pi + 2 ADP = 2 pyruvate + 2 ATP + 2NADH + 2 H2O

Here is the video that explains 10 Steps of Glycolysis

2 stages of Glycolysis

First phase: Preparatory Phase or investment phase Phosphorylation of Glucose and its conversion to Glyceraldehyde 3-phosphate. 2 ATP used in this pahse

Second phase: Payoff phase

Oxidative conversion of Glyceraldehyde 3-phosphate to pyruvic acid

(4 ATP and 2 NADH produced)

This reaction requires energy and so it is coupled to the hydrolysis of ATP to ADP and Pi.

Enzyme: hexokinase (regulatory step). It has a low Km for glucose hexokinase phosphorylates glucose that enters the cell

Irreversible step. So the phosphorylated glucose gets trapped inside thecell. Glucose transporters transport only free glucose

Reaction 2 : Isomerization of glucose-6-phosphate to fructose 6-phosphate. The aldose sugar is converted into the keto isoform.

This is a reversible reaction. The fructose-6-phosphate is quickly consumed and the forward reaction is favored.

Reaction 3 : is another kinase reaction. Phosphorylation of the hydroxyl group on C1 forming fructose-1,6- bisphosphate.
Enzyme: phosphofructokinase. This allosteric enzyme regulates the pace of glycolysis (rate limiting step).
ATP is used
Second irreversible reaction of the glycolytic pathway.


Reaction 4: fructose-1,6-bisphosphate splits into 2 3-carbon molecules, one aldehyde and one ketone: dihyroxyacetone phosphate (DHAP) and glyceraldehyde 3-phosphate (GAP).
The enzyme is aldolase.

Up to this step 2 ATP is used
Second phase: Payoff phase
2 GAP molecules generated from each glucose, therefore each of the remaining reactions occur twice for each glucose molecule being oxidized.


Reaction 6: GAP is dehydrogenated by the enzyme glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (GAPDH). In the process, NAD+ is reduced to NADH + H+ from NAD. Oxidation is coupled to the phosphorylation of the C1
carbon.

1,3-bisphosphoglycerate is formed

Reaction 7 : This high energy bond of BPG at C-1 is hydrolyzed to a carboxylic acid and the energy released is used to generate ATP from ADP.

Reaction 8 : The phosphate group shifts from C3 to C2 to form 2-phosphoglycerate.


Reaction 9: Dehydration reaction catalyzed by enolase (a lyase). A water molecule is removed to form phosphoenolpyruvate which has a double bond between C2 and C3.


Reaction 10: Enolphosphate is a high energy bond. It is hydrolyzed to form the enolic form of pyruvate with the synthesis of ATP. Irreversible step


The route of ethanol formation in Zymomonas mobilis

1. Enzymic evidence supporting the operation of the Entner-Doudoroff pathway in the anaerobic conversion of glucose into ethanol and carbon dioxide by Zymomonas mobilis is presented. 2. Cell extracts catalysed the formation of equimolar amounts of pyruvate and glyceraldehyde 3-phosphate from 6-phosphogluconate. Evidence that 3-deoxy-2-oxo-6-phosphogluconate is an intermediate in this conversion was obtained. 3. Cell extracts of the organism contained the following enzymes: glucose 6-phosphate dehydrogenase (active with NAD and NADP), ethanol dehydrogenase (active with NAD), glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (active with NAD), hexokinase, gluconokinase, glucose dehydrogenase and pyruvate decarboxylase. Extracts also catalysed the overall conversion of glycerate 3-phosphate into pyruvate in the presence of ADP. 4. Gluconate dehydrogenase, fructose 1,6-diphosphate aldolase and NAD-NADP transhydrogenase were not detected. 5. It is suggested that NAD is the physiological electron carrier in the balanced oxidation-reduction involved in ethanol formation.


Step 1. Glucose is phosphorylated to give glucose-6-phosphate. Thephosphorylation of glucose is an endergonic reaction.

Glucose + Pман - > Glucose-6-phosphate + H2О

∆G° ' = 13.8 kJ mol –1 = 3.3 kcal mol –1

The hydrolysis of ATP is exergonic.

∆G° ' = –30.5 kJ mol –1 = –7.3 kcal mol –1

These two reactions are coupled, so the overall reaction is the sum of the two and is exergonic.

Glucose + ATP - > Glucose-6-phosphate + ADP

∆G° ' = (13.8 + –30.5) kJ mol –1 = –16.7 kJ mol –1 = –4.0 kcal mol –1


Recall that ∆G°' is calculated under standard states with the concentration of all reactants and products at 1 М except hydrogen ion. If we look at the actual ΔΓ Г. in the cell, the number varies depending on cell type and metabolic state,but a typical value for this reaction is –33.9 kJ mol –1 or –8.12 kcal mol –1 . Thus the reaction is typically even more favorable under cellular conditions. Table 17.1 gives the ∆G° ' and Г. values for all the reactions of anaerobic glycolysis in erythrocytes.


This reaction illustrates the use of chemical energy originally produced by the oxidation of nutrients and ultimately trapped by phosphorylation of ADP to ATP. Recall that ATP does not represent stored energy, just as an electric current does not represent stored energy. The chemical energy of nutrients is released by oxidation and is made available for immediate use on demand by being trapped as ATP.

The enzyme that catalyzes this reaction is hexokinase. Истилоҳот kinase is applied to the class of ATP-dependent enzymes that transfer a phosphate group from ATP to a substrate. The substrate of hexokinase is not necessarily glucose rather, it can be any one of a number of hexoses, such as glucose, fructose, and mannose. Glucose-6-phosphate inhibits the activity of hexokinase this is a control point in the pathway. Some organisms or tissues contain multiple isozymes of hexokinase. One isoform of hexokinase found in the human liver, called glucokinase, lowers blood glucose levels after one has eaten a meal. Liver glucokinase requires a much higher substrate level to achieve saturation than hexokinase does. Because of this, when glucose levels are high, the liver can metabolize glucose via glycolysis preferentially over the other tissues. When glu-cose levels are low, hexokinase is still active in all tissues.

A large conformational change takes place in hexokinase when substrate is bound. It has been shown by X-ray crystallography that, in the absence of substrate, two lobes of the enzyme that surround the binding site are quite far apart. When glucose is bound, the two lobes move closer together, and the glu-cose becomes almost completely surrounded by protein (Figure 17.4).


This type of behavior is consistent with the induced-fit theory of enzyme action. In all kinases for which the structure is known, a cleft closes when substrate is bound.

Step 2. Glucose-6-phosphate isomerizes to give fructose-6-phosphate.Glucosephosphate isomerase is the enzyme that catalyzes this reaction. TheC-1 aldehyde group of glucose-6-phosphate is reduced to a hydroxyl group, and the C-2 hydroxyl group is oxidized to give the ketone group of fructose-6-phosphate, with no net oxidation or reduction. (Recall that glucose is an aldose, a sugar whose open-chain, noncyclic structure contains an aldehyde group, while fructose is a ketose, a sugar whose corresponding structure contains a ketone group.) The phosphorylated forms, glucose-6-phosphate and fructose-6-phosphate, are an aldose and a ketose, respectively.


Қадами 3. Fructose-6-phosphate is further phosphorylated, producing fructose- 1,6-bisphosphate.

As in the reaction in Step 1, the endergonic reaction of phosphorylation of fructose-6-phosphate is coupled to the exergonic reaction of hydrolysis of ATP, and the overall reaction is exergonic. See Table 17.1.


The reaction in which fructose-6-phosphate is phosphorylated to give fructose-1,6-bisphosphate is the one in which the sugar is committed to gly-colysis. Glucose-6-phosphate and fructose-6-phosphate can play roles in other pathways, but fructose-1,6-bisphosphate does not. After fructose-1,6-bisphos-phate is formed from the original sugar, no other pathways are available, and the molecule must undergo the rest of the reactions of glycolysis. The phos-phorylation of fructose-6-phosphate is highly exergonic and irreversible, and phosphofructokinase, the enzyme that catalyzes it, is the key regulatory enzymein glycolysis.

Phosphofructokinase is a tetramer that is subject to allosteric feedback regu-lation of the type we discussed. There are two types of subunits, designated M and L, that can combine into tetramers to give different per-mutations (M4, M3L, M2Л2, ML3, and L4). These combinations of subunits are referred to as isozymes, and they have subtle physical and kinetic differences (Figure 17.5). The subunits differ slightly in amino acid composition, so the two isozymes can be separated from each other by electrophoresis. The tetrameric form that occurs in muscle is designated M4, while that in liver is designated L4. In red blood cells, several of the combinations can be found. Individuals who lack the gene that directs the synthesis of the M form of the enzyme can carry on glycolysis in their livers but experience muscle weakness because they lack the enzyme in muscle.


When the rate of the phosphofructokinase reaction is observed at varying concentrations of substrate (fructose-6-phosphate), the sigmoidal curve typical of allosteric enzymes is obtained. ATP is an allosteric effector in the reaction. High levels of ATP depress the rate of the reaction, and low levels of ATP stimulate the reaction (Figure 17.6). When there is a high level of ATP in the cell, a good deal of chemical energy is immediately available from hydrolysis of ATP. The cell does not need to metabolize glucose for energy, so the presence of ATP inhibits the glycolytic pathway at this point. There is also another, more potent, allosteric effector of phosphofructokinase. This effector is fructose-2,6-bisphosphate we shall discuss its mode of action when we consider general control mechanisms in carbohydrate metabolism.

Қадами 4. Fructose-1,6-bisphosphate is split into two three-carbon fragments. Thecleavage reaction here is the reverse of an aldol condensation the enzyme that catalyzes it is called aldolase. In the enzyme isolated from most animal sources (the one from muscle is the most extensively studied), the basic side chain of an essential lysine residue plays the key role in catalyzing this reaction. The thiol group of a cysteine also acts as a base here.


Step 5. The dihydroxyacetone phosphate is converted to glyceraldehyde-3- phosphate.


The enzyme that catalyzes this reaction is triosephosphate isomerase. (Both dihydroxyacetone and glyceraldehyde are trioses.)

One molecule of glyceraldehyde-3-phosphate has already been produced by the aldolase reaction we now have a second molecule of glyceraldehyde-3-phosphate, produced by the triosephosphate isomerase reaction. The original molecule of glucose, which contains six carbon atoms, has now been converted to two molecules of glyceraldehyde-3-phosphate, each of which contains three carbon atoms.

The ∆ Г. value for this reaction under physiological conditions is slightly positive (+2.41 kJ mol –1 or +0.58 kcal mol –1 ). It might be tempting to think that the reaction would not occur and that glycolysis would be halted at this step. We must remember that just as coupled reactions involving ATP hydrolysis add their Г. values together for the overall reaction, glycolysis is composed of many reactions that have very negative Г. values that can drive the reaction to completion. A few reactions in glycolysis have small, positive ∆ Г. values (see Table 17.1), but four reactions have very large, negative values, so that the ∆ Г. for the whole process is negative.


Essay on Metabolism (For School and College Students) | Биология

Are you looking for an essay on ‘Metabolism’? Find paragraphs, long and short essays on ‘Metabolism’ especially written for school and college students.

1. Essay on the Introduction to Metabolism:

The term metabolism is defined as ‘the chemical processes by which nutritive material is built up into living matter, or by which complex molecules are broken down into simpler substances during the performance of special functions’. The various reactions which involve the synthesis of complex molecules are grouped under anabolism, whereas the breakdown of complex molecules is known as catabolism.

Both anabolic and catabolic proc­esses include a vast number of different chemical reactions, but there are number of common features. Most of the metabolic processes occur inside the cells of the body, mainly in the cytoplasm, but also inside intracellular organelles such as the mitochondria. Anabolic and catabolic reactions involve the action of enzymes and the utilization of energy.

Metabolism, a vital process for all life forms, is a constant process that begins when an organism being conceived and ends when it dies. In case the metabolism stops, results in death. The process of metabolism is really a balancing act involving two kinds of activities that go on at the same time the building up of body tissues and energy stores (anabolism or constructive metabolism) and the breaking down of energy stores to generate more fuel for body functions (catabolism or destructive metabolism).

Almost all of the chemical reactions in the living body require the expenditure of energy, which is made available mainly by the catabolism of the ‘macronutrients’ fats and carbohydrates (particularly glucose), and proteins (to a small extent). According to the law of conservation of energy, the total energy of a system remains constant, though energy may transform into another form. In the body’s metabolism, the energy released from the oxidation of the macronutrients is used for a series of chemical reactions, instead of being released only as heat.

A fundamental feature of both anabolic and catabolic processes is the utilization of energy. The ultimate source of energy for all living system is solar energy. Thus, the meta­bolic process on earth begins with the producers, the plants. First, a green plant takes energy from sunlight. The plant uses this energy and the molecule chlorophyll (which gives plants their green color) to build sugars from water and carbon dioxide in a process known as photosynthesis.

The men and the animals when eat the plants, they take this energy (in the form of sugar), along with other vital cell-building chemicals. The body’s next step is to break the sugar down so that the energy released can be distributed to, and used as fuel by the body’s cells. These reactions are made easy by biological catalysts, (enzymes) and they break down proteins into amino acids, fats into fatty acids and carbohydrates into simple sugars (e.g., glucose).

During these processes, the energy from these compounds can be re­leased by the body for use or stored in body tissues, especially the liver, muscles, and body fat. During anabolism, small molecules are changed into larger, more complex molecules of carbohydrate, protein and fat.

2. Essay on Carbohydrate Metabolism:

In animals, especially in human the major source of dietary carbohydrate is starch from con­sumed plant material and a small amount of glycogen from animal tissue as well as disaccharides such as sucrose from products containing refined sugar and lactose in milk. Digestion in the gut converts all carbohydrate to monosaccharides which are transported to the liver and converted to glucose. The liver has a central role in the storage and distribution within the body of all fuels, including glucose.

Carbohydrate metabolism begins with digestion in the small intestine here monosaccharides are absorbed into the blood stream.

Blood sugar concentrations are controlled by three hormones: .

When the concentration of glucose in the blood increases, insulin is secreted by the pancreas, which stimulates the transfer of glucose into the cells, especially in the liver and muscles, although other organs are also able to metabolize glucose.

Glucose in the body undergoes catabolism in all peripheral tissues, particularly in brain, muscle and kidney to produce ATP. Excess glucose is changed into glycogen by the process of glycogenesis (anabolism) and stored as glycogen in liver and muscle or converted to fatty acids and is stored in adipose tissue as triglycerides. Eqinephrine and glucagon hormones are secreted to stimulate the conversion of glycogen to glucose when blood glucose level be­comes low. This process is called glycogenolysis (catabolism).

Glucose metabolism begins with the process called glycolysis (catabolism). The end products of glycolysis are pyruvic acid and ATP. Since glycolysis releases relatively little ATP, further reactions continue to convert pyruvic acid to acetyl CoA and then citric acid in the citric acid cycle. The majority of the ATPs are made from oxidations in the citric acid cycle in connection with the electron transport chain. During strenuous muscular activity, pyruvic acid is converted into lactic acid rather than acetyl CoA. During the resting period, the lactic acid is converted back to pyruvic acid. The pyruvic acid in turn is converted back to glucose by the process called gluconeogenesis (anabolism).

3. Essay on Glycolysis (Catabolism):

Glycolysis (Embden-Meyerhof pathway) is the initial metabolic pathway of carbohydrate catabolism. It is the most universal process by which cells of all types derive energy from sugars. Glucose is oxidized by all tissues to synthesize ATP. The first pathway which begins the complete oxidation of glucose is called glycolysis. This pathway cleaves the six carbon glucose molecule (C6Х12О6) into two molecules of the three carbon compound pyruvate (C3H3O3 – ). This oxidation is coupled to the net production of two molecules of ATP per glu­cose. Glycolysis converts one molecule of glucose into two molecules of pyruvate, along with “reducing equivalents” in the form of the coenzyme NADH.

The global reaction of gly­colysis is:

Glucose + 2 NAD + + 2 ADP + 2 Pман –> 2 NADH+ 2 pyruvate + 2 ATP + 2 H2O + 4 H +

In eukaryotes, glycolysis takes place within the of the cell. Glucose gets into the cell through facilitated diffusion. The first step in glycolysis is phosphorylation of glucose by hexokinase (in liver the most important hexokinase is glucokinase). This reaction con­sumes 1 ATP molecule. Although the cell membrane is permeable to glucose because of the presence of glucose transport proteins, it is impermeable to glucose 6-phosphate.

Glucose 6- phosphate is then rearranged into fructose 6-phosphate by phospho-glucose isomerase. (Fructose can also enter the glycolytic pathway at this point.). Phosphofructokinase-1 then consumes 1 ATP to form fructose 1, 6-bisphosphate. The energy expenditure in this step is justified in 2 ways- the glycolytic process is now irreversible, and the energy supplied to the molecule allows the ring to be split by aldolase into 2 molecules – dihydroxyacetone phos­phate and glyceraldehyde 3-phosphate. (Triosephosphate isomerase converts the molecule of di-hydroxy-acetone phosphate into a molecule of glyceraldehyde 3-phosphate.) Each mole­cule of glyceraldehyde 3-phosphate is then oxidized by a molecule of NAD + in the presence of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, forming 1, 3-bisphosphoglycerate.

Phosphoglycerate kinase then generates a molecule of ATP while forming 3- phosphoglycerate. At this step, glycolysis has reached the break-even point- 2 molecules of ATP were consumed and 2 new molecules have been synthesized. Phosphoglyceromutase then forms 2-phosphoglycerate enolase then forms phosphoenolpyruvate and another sub- strate-level phosphorylation later forms a molecule of pyruvate and a molecule of ATP by means of the enzyme pyruvate kinase (Fig. 3.45).

NAD is used as the electron acceptor in the oxidation reaction. This cofactor is present only in limited amounts and once reduced to NADH, as in this reaction, it must be reoxidised to NAD to permit continuation of the pathway.

Methods of Glycolysis:

This re-oxidation occurs by one of two methods:

(i) Anaerobic Glycolysis:

In the absence of oxygen, pyruvate is reduced to lactate that is ideally suited to utilization in heavily exercising muscles where oxygen supply is often insufficient to meet the demands of aerobic metabolism. The reduction of pyruvate to lactate is coupled to the oxidation of NADH to NAD.

The lactate formed is transported to other tissues and dealt with by one of the two mecha­nisms such as converted back to pyruvate or converted back to glucose in the liver. The process of conversion of lactate to glucose is called gluconeogenesis, uses some of the reac­tions of glycolysis (but in the reverse direction) and some reactions unique to this pathway to re-synthesize glucose.

The majority of the enzymes responsible for gluconeogenesis are found in the cytoplasm the exception is pyruvate carboxylase which is located in the mito­chondria. This pathway requires ATP but has the role of maintaining a circulating glucose concentration in the bloodstream (even in the absence of dietary supply) and also maintain­ing a glucose supply to fast twitch muscle fibres.

The Cori cycle, named after its discoverers, Carl Cori and Gerty Cori, refers to the meta­bolic pathway in which lactate produced by anaerobic glycolysis in the muscles moves to the liver and is converted to glucose, which then returns to the muscles and is converted back to lactate (Fig. 3.46). It can be shown by a complex calculation of energy yields that this proc­ess of partially oxidizing glucose to lactate in muscle, transporting it to the liver for conver­sion back to glucose and then re-supplying it to muscle, actually has a much higher energy yield than the 2 ATP/glucose produced by glycolysis alone.

(ii) Aerobic Glycolysis:

In aerobic condition pyruvate is transported inside mitochondria and oxidized to acetyl coen­zyme A (abbreviated to “ acetyl CoA ). This is an oxidation reaction and uses NAD as an electron acceptor. Further, acetyl CoA is oxidized ultimately to CO2 by citric acid cycle. These reactions are coupled to a process known as the electron transport chain which has the role of harnessing chemical bond energy through a series of oxidation/reduction reactions to the synthesis of ATP and simultaneously re-oxidizing NADH to NAD.

The Krebs cycle, also known as the tri-carboxylic acid cycle (TCA), was first recognized in 1937 by the man for whom it is named, German biochemist Hans Adolph Krebs, the winner of Nobel Prize in 1953. In short, the Krebs cycle constitutes the discovery of the major source of energy in all living organisms. The Krebs cycle reactions take place in the matrix of the mitochondria. Some of the final steps of intermediate metabolism take place there, as well.

For example, in the matrix as well as the cytoplasm, glutamate (the amino acid glu­tamic acid) loses its amino group and is oxidized to alpha-ketoglutarate. Under aerobic con­ditions the end product of glycolysis is pyruvic acid converted to acetyl coenzyme A (acetyl CoA) which is the initiator of the citric acid cycle. In carbohydrate metabolism, acetyl CoA is the link between glycolysis and the citric acid cycle. The citric acid cycle contains the final oxidation reactions, coupled to the electron transport chain, which produce the majority of the ATP in the body.

For each glucose molecule that enters glycolysis, two pyruvate molecules are produced and have gained two NADH and two ATPs, while in the Calvin cycle approximately 54 ATPs are utilized by the plant to synthesize one glucose molecule. ATP is generated by breaking the bonds in glucose and capturing as much as possible of the energy stored in that molecule. The CA cycle produces very little ATP directly, but generates many molecules of reduced coenzymes NAD and FAD as NADH and FADH2.

The Krebs cycle begins with oxalo-acetate and combines with Acetyl CoA to cycle through one complete turn. After Acetyl CoA is oxidized to CO2 ва Х2O, the electrons drive proton pumps which generate ATP that is greatly needed by the cell. Remember that the NADH molecules are important because they contain extracted electrons which ultimately reduce NAD + .

However, when the electrons do not have enough energy to reduce NAD + , they are stored temporarily in the FADH2 молекула. Each NADH molecule is responsible for the production of three ATP molecules, while FADH2 is responsible for the production of two ATP molecules. In prokaryotic cells, the citric acid cycle occurs in the cytoplasm in eukaryotic cells the citric acid cycle takes place in the matrix of the mitochon­dria.

The overall reaction for the citric acid cycle is:

2 acetyl groups + 6 NAD + + 2 FAD + 2 ADP + 2 Pман –> 4 CO2 + 6 NADH + 6H + + 2 FADH2 + 2 ATP

The citric acid cycle provides a series of intermediate compounds that donate protons and electrons to the electron transport chain by way of the reduced coenzymes NADH and FADH2. The electron transport chain then generates additional ATPs by oxidative phos­phorylation.

The TCA cycle involves 8 distinct steps, each catalyzed by a unique enzyme:

i. The citric acid cycle begins when Coenzyme A transfers its 2-carbon acetyl group to the 4- carbon compound, oxalo-acetate, to form the 6-carbon molecule, citrate.

ii. The citrate is rearranged to form an isomeric form, isocitrate (Fig. 3.47).

iii. The 6-carbon isocitrate is oxidized and a molecule of CO2 is removed producing the 5- carbon molecule α-ketoglutarate. During this oxidation, NAD + is reduced to NADH + H + .

iv. Alpha-ketoglutarate is oxidized, carbon dioxide is removed, and coenzyme A is added to form the 4-carbon compound succinyl-CoA. During this oxidation, NAD + is reduced to NADH + H +

v. CoA is removed from succinyl-CoA to produce succinate. The energy released is used to make guanosine triphosphate (GTP) from guanosine diphosphate (GDP) and Pман by sub- strate-level phosphorylation. GTP can then be used to make ATP.

vi. Succinate is oxidized to fumarate. During this oxidation, FAD is reduced to FADH2.

vii. Water is added to fumarate to form malate.

viii. Malate is oxidized to produce oxaloacetate, the starting compound of the citric acid cycle. During this oxidation, NAD + is reduced to NADH + H +

In addition to their roles in generating ATP by catabolism, the citric acid cycle also sup­plies precursor metabolites (anabolic) for various biosynthetic pathways (Fig. 3.48).

(b) Electron Transport Chain:

It is the final part of the phase-II of aerobic respiration. In respiration, oxidation of the sub­strate occurs by dehydrogenation (i.e., removal) of hydrogen atoms (2H) from the substrate. Most of these hydrogen atoms are accepted by NAD to form reduced co-enzyme NADH. In the aerobic respiration 10 NADH2 are formed (2NADH2 in glycolysis + 8 NADH2 in Krebs cycle) from one molecule of glucose. Also, in Krebs cycle, hydrogen is accepted by FAD to form FADH2 in one step a total of 2 FADH2 are formed by aerobic respiration of each glucose molecule.

Each molecule of reduced co-enzyme thus formed in aerobic respiration (glycolysis and Krebs cycle) is finally oxidized by the free molecular oxygen through a process called termi­nal oxidation (Fig. 3.49).

The respiratory chain (or the ETS) is present in the inner membrane of mitochondrion (i.e., in the cristae membrane). It consists of various enzymes and co-enzymes which act as electron carriers. Embedded in the inner membrane are proteins and complexes of molecules that are involved in the process called electron transport. The electron transport system (ETS), as it is called, accepts energy from carriers in the matrix and stores it to a form that can be used to phosphorylate ADP.

Two energy carriers are known to donate energy to the ETS, namely nicotine adenine di-nucleotide (NAD) and flavin adenine di-nucleotide (FAD). NADH binds to complex -I. It binds to a prosthetic group called flavin mononucleotide (FMN), and is immediately re-oxidized to NAD. NAD is recycled, acting as an energy shuttle. FMN receives the hydrogen from the NADH and two electrons. It also picks up a proton from the matrix. In this reduced form, it passes the electrons to iron-sulfur clusters that are part of the complex, and forces two protons into the inter-membrane space. Reduced NAD carries energy to complex I (NADH-Coenzyme Q Reductase) of the electron transport chain. FAD is a bound part of the succinate dehydrogenase complex (complex II).

Electrons cannot pass through complex-l without accomplishing proton translocation. Electron transport carriers are specific, in which each carrier accepts electrons (and associ­ated free energy) from a specific type of preceding carrier. Electrons pass from complex I to a carrier (Coenzyme Q) embedded by itself in the membrane. From Coenzyme Q electrons are passed to a complex -III which is associated with another proton translocation event.

Complex-II, the succinate dehydrogenase complex, is a separate starting point, and is not a part of the NADH pathway. From succinate, the sequence is Complex II to Coenzyme Q to Complex III to cytochrome C to Complex IV. Thus, there is a common electron transport pathway beyond the entry point, either Complex I or Complex II. Protons are not translocated at Complex II. There is not sufficient free energy available from the succinate dehydrogenase reaction to reduce NAD or to pump protons at more than two sites. From Complex III the pathway moves to cytochrome C then to a Complex IV (cytochrome oxi­dase complex). More protons are translocated by Complex IV, and it is at this site that oxy­gen binds, along with protons, and using the electron pair and remaining free energy, oxygen is reduced to water.

Oxygen serves as an electron acceptor, clearing the way for carriers in the sequence to be re-oxidized so that electron transport can continue. The purpose of elec­tron transport is to conserve energy in the form of a chemiosmotic gradient. The gradient, in turn, can be exploited for the phosphorylation of ADP as well as for other purposes. With the cessation of aerobic metabolism cell is damaged immediately and irreversibly.