Маълумот

Савол дар бораи протеини флаводирон


Ман мақолаеро дар бораи сафедаҳои флаводирон пайдо кардам, ки барои коҳиш додани ${ m O}_2$ то ${ m H}_2{ m O}$ масъуланд ва ҳамин тариқ прокариотҳои анаэробӣ ва баъзе эукариотҳоро аз фишори оксидшавӣ муҳофизат мекунанд. Аммо, ман дар бораи сохтори он сафеда ва муносибати он бо сафедаҳои гем ошуфтаам. Оё ин протеини гем аст?

Мақолае, ки ман мехонам ин аст:

Ди Маттео ва дигарон., Протеини флаводиирони O2-ро тозакунанда дар паразити инсон Giardia intestinalis. Ҷ Биол Хим. 2008 15 феврал; 283 (7): 4061-8. Epub 2007 12 декабр.


Ягон сафедаи флаводирон сафедаҳои гем нестанд. Барои тасвири оддӣ дар ин ҷо нигаред. Асосан флавин мавҷуд аст ва ду атоми оҳан мавҷуданд, ки ҳангоми фаъолияти каталитикӣ аз давраи FeII/FeIII мегузаранд. Ин атомҳои оҳан на дар гем, балки тавассути лигандҳои карбоксилатӣ нигоҳ дошта мешаванд.


Не, Ҳемҳо сафеда нестанд. Онҳо порфиринҳо (молекулаҳои калони органикӣ) мебошанд, ки аз чор гурӯҳи пирроликӣ бо ҳам пайвастанд. Дар мобайн координата атоми оҳанест, ки барои фаъолият масъул аст. Омезиши гем ва оҳанро гурӯҳи протезӣ ё ко-фактор меноманд. Онҳо бо протеин пайвастанд.

Дар тасвир Heme B аз Википедиа нишон дода шудааст.


Саволҳо оид ба сафедаҳо (бо ҷавобҳо)

(а) аланин, (б) изолейцин, (в) аргинин, (г) трио-шинин.

8. Кислотаи аминокислотаи сулфур дорад

(а) DOPA, (б) гомозирин, (в) метионин, (г) ва-шилин.

9. Кислотаи аминокислотаи асосӣ ин аст

(а) глицин, (б) гистидин, (в) пролин, (г) серин.

10. Ҳама аминокислотаҳо аз ҷиҳати оптикӣ фаъоланд, ба истиснои

а) глицин, б) серин, в) треонин, г) триптофан.

11. Кислотаи аминокислота, ки бисёр хор&шимонҳоро синтез мекунад

(а) валин, (б) фенилаланин, (в) аланин, (г) гисти-шидин.

12. Кислотаҳои аминокислотаҳо дар онҳо ҳалнашавандаанд

(а) Кислотаи сиркоӣ, (б) хлороформ, (в) этанол, (г) беншизол.

13. Нуқтаи обшавии кислотаи аминокислотаҳо болотар аст.

(а) 100°С, (б) 180°С, (в) 200°С, (г) 220°С.

14. Аз ду кислотаи аминокислотаҳо ташаккули пайванди пептидӣ хориҷ кардани як мольро дар бар мегирад

(а) Об, (б) аммиак, (в) оксиди карбон, (г) кислотаи карбон.

15. Полимерҳои дорои зиёда аз 100 аминокислотаҳо номида мешаванд

(а) сафедаҳо, (б) полипептидҳо, (в) ҳардуи дар боло зикршуда, (г) ҳеҷ яке аз инҳо.

16. Деградатсияи инсулин ё ташаккули пайванди дисульфид аз ҷониби анҷом дода мешавад

(а) Пируватдегидрогеназа, (б) ксилит редукт& шяза, (в) глутатион редуктаза, (г) ксантин окси&шидаза.

17. Мисоли глобулинҳо

18. Мисоли склеропротеидҳо

(а) Глютенин, (б) Глиадин, (в) Салмин, (г) Эластин.

19. Мисоли фосфопротеин

(а) Муцин, (б) Ововителлин, (в) Овомукоид, (г) Тендомукоид.

20. Мисоли металлопротеин

(а) Сидерофилин, (б) оссеомукоид, (в) Эластин, (г) Ҳама чизҳои дар боло зикршуда.

21. Мисоли хромопротеин

(а) Салмин, (б) Каталаза, (в) Зеин, (г) Глиадин.

22. Сохтори сафедањо бо пайвандњои заиф тасдиќ мешаванд, ки мисоли он аст

(а) гидрофобӣ, (б) дисульфид, (в) пептид, (г) ҳама чизҳои дар боло зикршуда.

23. Протеазњо аз сафедањо ба воситаи полипептидњо хосил мекунанд

(а) Оксидкунонӣ, (б) Редуксия, (в) Гидролизкунӣ, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

24. Сафедањо бо реагенти биуретї реаксия мекунанд, ки 2 ва бештар аз он суѓу гестивї доранд.

(а) пайвандҳои гидрогенӣ, (б) пайвандҳои пептидӣ, (в) пайвандҳои дисул ва шифид, (г) пайвандҳои гидрофобӣ.

25. Инсулин оксид карда мешавад, то мол-шиекулаи сафеда ба занҷирҳои полипептидҳои таркибии он ҷудо карда шавад, бидуни таъсир ба қисми дигари молекула бо истифода аз

$a) Кислотаи амалкунанда, (б) кислотаи оксалик, (в) кислотаи лиму, (г) кислотаи малї.

26. Пайванди дисульфид дар шароити мукаррари канда намешавад

(а) Филтратсия, (б) Редуксия, (в) Оксидшавї, (г) Денатуратї.

27. Ҳар як пайванди гидрогенӣ комилан аст.

(а) қавӣ, (б) заиф, (в) ҳардуи дар боло зикршуда, (г) ҳеҷ яке аз инҳо.

28. Сохтори печдоре, ки дар он пайвандҳои пептидӣ ба таври мунтазам печонида мешаванд

(а) сафедаҳои глобулярӣ, (б) сафедаҳои нахдор, (в) ҳардуи дар боло зикршуда, (г) Ҳеҷ яке аз инҳо.

29. Дар бисёр сафедаҳо пайванди гидроген як сохтори муқаррарии печонидашударо ба вуҷуд меорад

(а) β-спирал, (б) α-спирал, (в) Ҳардуи боло, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

30. Бисёр сафедаҳои глобулярӣ дар маҳлул устуворанд, гарчанде ки онҳо намерасанд

$А) Пайвандҳои гидрогенӣ, (б) Пайвандҳои намак, (в) Пайвандҳои ғайриқутбӣ, (г) Пайвандҳои дисульфидӣ.

31. Ҳар як гардиши a-спирал миқдори аминокислотаҳо дорад

32. Масофаи тайшуда дар як гардиш α-спирал дар nm аст

33. Фазое, ки бо њар як боќимондаи аминокислотаи а-спирал фаро гирифта шудааст, бо нм

34. a-helix аз ҷониби баъзе аминокислотаҳо ба монанди вайрон карда мешавад

(а) пролин, (б) аргинин, (в) гистидин, (г) лизин.

35. а-спирал аз тарафи устувор карда мешавад

$А) Пайвандҳои гидрогенӣ, (б) Пайвандҳои дисульфидӣ, (в) Пайвандҳои намак, (г) Пайвандҳои ғайриқутбӣ.

36. Дегидрогеназаи глутами а

(а) Мономер, (б) Тетрамер, (в) Димер, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

37. Молекулаи альдолаза а

(а) Димер, (б) Траймер, (в) Ҳардуи дар боло зикршуда, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

38. Гемоглобини ҳомила дар бар мегирад.

(а) ду занҷири а ва ду у, (б) ду занҷираи а ва ду p, (в) ҳардуи дар боло зикршуда, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

39. Њангоме ки гемоглобин оксигенро ќабул мекунад, дар сохтор аз њисоби наздикшавии ба њам наздик шудани он таѓйир меёбад.

(а) занҷирҳои p, (б) занҷирҳо, (в) занҷирҳои y, (г) занҷирҳои а ва у.

40. Пайвандҳои гидрогении байни пайвандҳои пептидӣ тавассути халалдор мешаванд

а) гуанидин, б) кислотаи пешоб, в) кислотаи салицил, г) кислотаи оксалат.

41. Робитаҳои гидрогенӣ дар сохтори дуюмдараҷа ва сеюми сафедаҳои сафеда бевосита аз ҷониби

(а) Намакҳо, (б) Алкалисҳо, (в) Модҳои шустушӯй, (г) Ҳама чизҳои дар боло зикршуда.

42. Хазмшавии сафедаҳои муайяни денатуратшуда тавассути ферментҳои протеолитикӣ аст

(а) кам, (б) зиёд, (в) муқаррарӣ, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

43. Функсияњои антигенї ё антителоњои сафедањо тавассути денатуратсия зуд-зуд амал мекунанд.

(а) Тағйир дода нашудааст, (б) Тағйир дода шудааст, (в) Ҳардуи дар боло зикршуда, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

44. Дар сурати денатуратсияи шадиди сафеда вуҷуд дорад

(а) денатуратсияи бозгаштшаванда, (б) денатуратсияи муътадил баргардонидашаванда ва шармгин, (в) денатуратсияи бебозгашт, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

45. Рибонуклеазаи гови занҷири ягонаи полипептидӣ аз 124 боқимондаи кислотаи аминокислотаҳо бо вазни хурди молекулавӣ шумораи пайвандҳои дисульфидро дар бар мегирад.

46. ​​Ҳангоми гарм кардани альбумини тухм то коагулятсия, сохторҳои дуюмдараҷа ва сеюми про&шитеинҳо комилан гум мешаванд, ки дар натиҷа омехтаи ба таври тасодуфӣ ҷойгиршуда пайдо мешавад.

(а) занҷирҳои дипептидӣ, (б) занҷирҳои трипептидӣ, (в) занҷирҳои полипептидӣ, (г) ҳама чизҳои дар боло зикршуда.

47. Дар гликопротеидњо карбогидрат дар шакли воњидњои дисахаридї, шумораи воњидњо

(а) 50 -100, (б) 200 – 300, (в) 400 – 500, (г) 600 – 700.

48. Воҳидҳои дисахаридҳои гликопротеинҳо ба занҷири пептидӣ пайваст мешаванд, як

(а) 3,4 боқимондаи кислотаи аминокислотаҳо, (б) 4,4 боқимондаи кислотаи аминокислотаҳо, (в) 5,4 боқимондаи кислотаи аминокислотаҳо, (г) 6,4 боқимондаи кислотаи аминокислотаҳо.

49. Протеини шир дар меъдаи навзодон тавассути ҳазм мешавад

а) пепсин, б) трипсин, в) химотрипсин, г) реннин.

50. Achylia gastrica гуфта мешавад, вақте ки набудани

(а) Танҳо пепсин, (б) ҳам пепсин ва ҳам HCI, (в) танҳо HCI, (г) Ҳама чизҳои дар боло зикршуда.

51. РН-и шарбати меъда паст мешавад

(а) камхунии гемолитикӣ, (б) камхунии зараровар, (в) ҳардуи дар боло зикршуда, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

52. Дар рӯдаи борик трипсин пайвандҳои пептидиро, ки дар таркибаш доранд, гидролиз мекунад

(а) аргинин, (б) гистидин, (в) серин, (г) аспартат.

53. Химотрипсин дар рӯдаи борик пайванди пептидиро гидролиз мекунад

а) фенилаланин, б) аланин, в) метионин, г) валин.

54. Карбоксипептидаза В дар рӯдаи борик пептидҳои дар таркибашон бударо гидролиз мекунад.

а) лейцин, б) изолейцин, в) аргинин, г) систеин.

55. Интиқоли аминокислотаҳо бо равандҳои фаъоли ададҳои гуногун танзим карда мешаванд & # 8211

56. Раванди сеюми фаъол барои аминокислотаҳо транс­port дар бар мегирад

$a) аминокислотахои асосй, б) аминокислотахои бетараф, в) аминокислотахои турши, г) аминокислотахои сулфур доранд.

57. Кислотаҳои аминокислотаҳои бетараф барои азхудкунӣ эҳтиёҷ доранд

58. Агар як аминокислотаи аминокислотаҳо аз ҳад зиёд ғизо дода шавад, ҷабби аминокислотаи дигар

(а) Каме тезонидашуда, (б) Ба таври мӯътадил суръатбахш ва шустушӯй, (в) хеле суръатнок, (г) суст.

59. Дар шароити муқаррарӣ протеинҳои ғизо то фоиз ба осонӣ ҳазм мешаванд.

а) аз 67 то 73, б) 74 то 81, в) 82 то 89, г) 90 то 97.

60. Бо аз ҳад зиёд гарм кардани арзиши ғизоии сафедаҳои ғалладона аст

(а) зиёд, (б) паст, (в) бетағйир, (г) Ҳеҷ кадоме аз дар боло зикршуда.

61. Зиёда аз нисфи протеини ҷигар ва луобпардаи рӯда дар меъда шикаста ва аз нав синтез мешавад.

(а) 10 рӯз, (б) 12 рӯз, (в) 15 рӯз, (г) 18 рӯз.

62. Нисфи умри сафедаи антитело тахминан аст

(а) 4 ҳафта, (б) 3 ҳафта, (в) 2 ҳафта, (г) 1 ҳафта.

63. Анаболизми сафеда аз ҷониби ҳавасманд карда мешавад

(а) ACTH, (б) тестостерон, (в) глюкагон, (г) эпинефрин.

64. Метаболизми сафеда бо мубодилаи карбогидрат ва чарбу ба воситаи интегратсия

(а) оксалоацетат, (б) цитрат, (в) изоцитрат, (г) малат.

65. Сохтан ва пошхурии прото&шиплазма ба мубодилаи моддахо вобаста аст.

(а) карбогидратҳо, (б) равғанҳо, (в) сафедаҳо, (г) минералҳо.

66.Аминокислотаҳо, ки аз ҷигар гирифта шудаанд, барои таъмир ё синтези махсус истифода намешаванд, балки ба он тақсим мешаванд.

$a) Кислотаҳои кето, (б) оксиди сулфур, (в) об, (г) аммиак.

67. Кислотаҳои аминокислотаҳои номатлуб, ки аз бофтаҳо гирифта мешаванд, ё аз ҷониби бофта истифода мешаванд ё дар ҷигар ба ҳуҷайра табдил меёбанд.

а) аммиак, б) мочевина, в) намаки аммоний, г) кислотаи пешоб.

68. Кислотаҳои аминокислотаҳо нитрогенро барои синтез ва шитез таъмин мекунанд

$А) Асосњои фосфолипидњо, б) кислотаи пешоб, в) гликолипидњо, г) сулфатњои хондроитин.

69. Метаболизми њамаи сафедањо, ки зиёда аз талаботи зарурї ворид мешаванд, номида мешавад

(а) мубодилаи эндогенӣ, (б) ме&шитаболизми экзогенӣ, (в) ҳардуи дар боло зикршуда, (г) Ҳеҷ яке аз инҳо.

70. Кислотаҳои аминокислотаҳои сулфур баъди катаболизм моддаеро ба вуҷуд меоранд, ки хориҷ мешавад

71. Аз аминокислота сулфати эфирї синтез мешавад

(а) бетараф, (б) туршӣ, (в) асосӣ, (г) сулфури консентратсияи.

72. Кератин, протеини мӯй, аз кислотаи аминокислотаҳо синтез карда мешавад

(а) глицин, б) серин, в) пролин, г) метионин.

73. Дар одам ва дигар организмхои уреотели махсули нихоии мубодилаи аминокислотаи нитроген мебошад.

$А) Кислотахои сафро, (б) љисмњои кетонї, (в) мочевина, (г) сулфати барий.

74. Маҳсулоти ниҳоии кислотаи аминокислотаи нитрогени ме&шитаболизм дар организмҳои урикотелӣ (масалан, хазандагон ва паррандагон) аст.

а) Билирубин, б) мочевина, в) кислотаи пешоб, г) Биливердин.

75. Фаъолияти трансаминаза ба кофермент ниёз дорад

76. Трансаминатсия а

$A) Раванди бебозгашт, (б) Раванди баргардонидашаванда, (в) Њардуи дар боло зикршуда, (г) Њељ яке аз инњо.

77. Аксарияти аминокислотаҳо субстратҳо барои трансаминҳо мебошанд, ба истиснои

(а) аламин, (б) треонин, (в) серин, (г) валин.

78. Табдили оксидшавии бисёр аминокислотаҳо ба мувофиқи онҳо α-кислотаҳои кето дар мам&шималия пайдо мешаванд

(а) ҷигар ва гурда, (б) бофтаи равғанӣ, (в) пандухтан, (г) рӯда.

79. Дар α-кислотаи кето аз ҷониби H декарбоксил карда мешавад2О2 Дар сурати набудани фермент кислотаи карбон бо як атоми карбон камтар ба вуҷуд меояд

(а) каталаза, б) декарбоксилаза, в) деаминаза, г) фосфатаза.

80. Фаъолияти оксидазаи L-аминокислотаи ҳайвоноти ширхӯр, як сафедаи FMN-флаво, хеле аст.

(а) оҳиста, (б) зуд, (в) ҳардуи дар боло зикршуда, (г) ҳеҷ яке аз инҳо.

81. Аз протеини ѓизої, инчунин аз мочевинае, ки дар моеъњое, ки дар меъдаю рўда људо мешаванд, бактерияњои рўда њосил мекунанд.

(а) гази карбон, (б) аммиак, (в) сулфат аммоний, (г) креатин.

82. Аломати заҳролудшавии аммиакро дар бар мегирад

(а) Норавшании биниш, (б) қабзият, (в) ошуфтагии рӯҳӣ, (г) дарунравӣ.

83. Аломатҳои заҳролудшавии аммиак ҳангоми паст шудани сатҳи аммиаки майна пайдо мешаванд

(а) Каме камшуда, (б) хеле камшуда, (в) зиёд, (г) Ҳама чизҳои дар боло зикршуда.

84. Истеҳсоли аммиак аз ҷониби гурда коҳиш меёбад

(а) ацидоз, (б) алкалоз, (в) ҳардуи дар боло зикршуда, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

85. Ҳангоми ацидози метаболикӣ аммиак ҳамчун намакҳои аммоний хориҷ карда мешавад, вале қисми зиёди он ҳамчун намакҳои аммоний хориҷ карда мешавад.

(а) фосфатҳо, (б) креатин, (в) кислотаи пешоб, (г) мочевина.

86. Синтези глутамин бо гидролизии

(а) ATP, (б) ADP, (в) TPP, (г) креатин фосфат.

87. Дар мағзи сар механизми асосии хориҷшавии аммиак ташаккули он мебошад

(а) глутамат, (б) аспартат, (в) аспарагин, (г) глутамин.

88. Дар ҳузури сохтори синтетазаи карбамоилфосфат ба таври назаррас тағйир меёбад

(а) N-Ацетил глутамат, (б) N-Ацетил аспартат, (в) Кислотаи нейраминӣ, (г) Оксалат.

89. Дар бактерия синтези карбамоилфос&шифат аз модда ба амал меояд.

(а) намакҳои аммоний, (б) аммиак, (в) глутамин, (г) аспартат.

90. Ингибитори рақобатпазири аргинин аст

(а) цитрулин, (б) малат, (в) лизин, (г) серин.

91. Биосинтези мочевина асосан дар ҷигар сурат мегирад

$А) Цитозол, б) Митохондрия, в) Микросома, г) Ядро.

92. Аз хисоби молхои АТФ як моль мочевина синтез карда мешавад

93.Биосинтези мочевина асосан дар ҷигар бо ваҳй кардани миқдори аминокислотаҳо ба амал меояд.

94. Миқдори муқаррарии шабонарӯзии мочевина тавассути пешоб бо грамм

а) 10 то 20, б) 15 то 25, в) 20 то 30, г) 25 то 35.

95. Њангоми ацидози шадид њосилшавии мочевина аст

(а) Камшуда, (б) Каме зиёд шуд, (в) Хеле зиёд ва шармгин, (г) Мӯътадил зиёд.

(а) Сиррози ҷигар, (б) нефрит, (в) диабети қанд, (г) тромбозҳои ишемиявӣ.

97. Аломати клиникии ихтилоли сикли мочевина ин аст

а) акибмонии акли, (б) хоболудї, (в) диар & ширхоеа, (г) варам.

98. Таъсири сарфакунандаи метионин аст

(а) тирозин, б) систин, в) аргинин, г) триптофан.

99. NH+ 4 глутаматро амин мекунад, то глутаминро ба вуҷуд оварад ва АТФ-ро ба вуҷуд меорад

(а) дипептид, (б) трипептид, (в) полипептид, (г) Ҳеҷ кадоме аз инҳо.

Бланкаҳоро пур кунед:

1.Аминокислотаҳоеро, ки организм аз моддаҳое, ки одатан дар парҳез мавҷуд аст, мувофиқи талаботи физиологӣ синтез карда наметавонанд, ___________ номида мешаванд.

Ҷавоб. аминокислотаҳои муҳим.

2. Ду аминокислотаи_______ ва_______, ки барои ҳайвонот заруранд, барои одамон_________ мебошанд.

Ҷавоб. Аргинин Гистидин Аз ҷиҳати ғизоӣ ним муҳим.

3. Аз парҳез хориҷ кардани кислотаи аминокислотаи муҳим ба ___________ оварда мерасонад.

Ҷавоб. Тавозуни манфии нитроген.

4. Аланин аз пируват __________ дар њузури кофермент ___________ ба вуљуд меояд.

Ҷавоб. Трансаминатсия Б6-ПО4.

5. Глутамат дар ҳайвонот аз ҷониби________ дар ҳузури коэнзим __________ синтез карда мешавад.

Ҷавоб. Глутаматдегидрогеназа NADP-ро коҳиш медиҳад.

6. Аспарагин аз аспартат тавассути ________ бо ёрии коэнзим_________ва Mg++ синтез карда мешавад.

Ҷавоб. Аспарагинсинтетаза ATP.

7. Глицин аз___________, инчунин _____________ синтез карда мешавад.

Ҷавоб. Серин Холин.

8. Цистеин аз_________ хосил мешавад.

Ҷавоб. Метионин.

9. Фенилаланин то ________ бо дохил шудани як атоми оксиген ба тирозин мубаддал мешавад, ки дар ҳолати пара-вазифаи фенилаланин ва атоми дигар кам шуда, обро ташкил медиҳад, қувваи коҳишдиҳандае, ки аз ҷониби ___________ дода мешавад, фавран ҳамчун тетрагидробиоптерин таъмин карда мешавад.

Ҷавоб. Комплекси фенилаланин гидроксилаза камшавии NADP.

10. Ягона аминокислотаи кетогенӣ

11. Аргинин тавассути аргиназа бо бартараф кардани__________ ба________ табдил меёбад.

Ҷавоб. Орнитин мочевина.

12. Гистидин ҳангоми дезаминизатсия ______________ ҳосил мекунад, ки дар ___________ ба 4-имидазолон-5-пропионат мубаддал мешавад.

Ҷавоб. Кислотаи уроканӣ Уроканаза.

13. Шаклхои серин_________ аз_________ бой аз ҷигари каламушҳо.

Ҷавоб. Пируват серин дегидратаза.

14. Цистин ба воситаи _______________ вобаста ___________ ба систеин табдил меёбад.

Ҷавоб. NADH Цистинредуктаза.

15. Треонин альдолаза треонинро ба_________ ва_________ мечаспад.

Ҷавоб. Ацетальдегид глицин.

16. Гидроксипролин ба _______________ табдил меёбад.

Ҷавоб. Глиоксалати пируват.

17. Р-гидроксифенилпируват гидроксилаза Р-гидроксифенилпируватро бо кофактор _________ ба__________ табдил медиҳад.

Ҷавоб. Кислотаи гомогентисик кислотаи аскорбин.

18. Гомогентизатоксидаза, як_________ металлопротеини ҷигари ширхӯр, малейлацетоацетатро ба вуҷуд меорад, реаксияро агенти _________, ки оҳанро мепайвандад, бозмедорад.

Ҷавоб. Хелати оҳан.

19. ________, пигменти сиёҳ, ки дар пӯст, мӯй ва ретинаи чашм мавҷуд аст, аз фени&шилаланин дар ___________ дар пӯст ба вуҷуд меояд.

Ҷавоб. Меланобластҳои меланин.

20. DOPA тавассути a_____________ бо________ ҳамчун кофактор ба дофамин табдил меёбад.

Ҷавоб. Декарбоксилаза В6-ПО4.

21. Гидроксилшавии дофамин дар ҳузури ___________ ва молекулавӣ _________ норепин ва шифринро ба вуҷуд меорад.

Ҷавоб. Кислотаи аскорбин оксиген.

22. Эпинефрин аз норепинефрин аз ___________ аз ___________ ба вуҷуд меояд.

Ҷавоб. Метионин метилизатсия.

23. Њангоми ба ___________ табдил додани фибриноген ду пептид њосил мешавад. Яке аз пептидҳо __________ дорад.

Ҷавоб. Фибрин Тирозин-о-сульфат.

24. Фермент оксигеназаи триптофан _____________ металлопротеини порфирин мебошад, ки дар ширхурон мавчуд аст.

Ҷавоб. Ҷигари оҳан.

25.Агенти асосии индуксиони __________ оксигеназаи триптофан аз тарафи__________ баста шудааст.

Ҷавоб. Кортикостероидҳои adrenal Пуромицин.

26. Кинуренин бо ___________ молекулавӣ дар ҳузури ___________ гидроксил карда мешавад.

Ҷавоб. NADP камшудаи оксиген.

27. Ҳангоми норасоии витамин__________ ҳосилаҳои кинуренин ба бофтаҳои берун аз ҷигар расида, дар он ҷо ба ___________ табдил меёбанд.

Ҷавоб. Б6 Кислотаи ксантуренӣ.

28. Дар норасоии витамини В6, синтези ________ ва__________ дар бофтаҳо аз сабаби табдил наёфтани триптофан ба ниацин вайрон мешавад.

Ҷавоб. NAD + NADP +.

29. ___________ мг триптофан ___________ мг хосил мекунад. аз ниацин.

30. Витаминҳои ___________ ва ___________ барои дар бадан ҳосил шудани ниацин аз триптофан заруранд.

31.5-гидрокситриптофан дар __________ ___________, як рагҳои рагҳоро дар бар мегирад ва дар табақҳо ва шишаҳо нигоҳ дошта мешавад.

Ҷавоб. Декарбоксилшавии серотонин.

32. Серотонин дар ацетилизатсия ва___________ гормон__________ тавлид мекунад.

Ҷавоб. Мелатонин метилизатсия.

33. Метионин аввал тавассути_________ ба вучуд овардани S-аденозил метионин фаъол мешавад, ки онро ___________ низ меноманд.

Ҷавоб. АТФ метионини фаъол.

34. L-метилмалонил-КоА тавассути изомеразаи метилмалонил-КоА ба ____________ бо __________ ҳамчун кофермент табдил меёбад.

Ҷавоб. Сукцинил-КоА Б12.

35. Лейцин оид ба катаболизм ______________ ва _________ хосил медихад.

Ҷавоб. Ацетоацетат Ацетил-КоА.

36. Ҳам валин ва ҳам изолейцин оид ба катаболизм pro­duce ___________.

Ҷавоб. Сукцинил-КоА.

37. Кислотаи лмидазолон-3-пропиониро ___________ ба ___________ табдил медиҳад.

Ҷавоб. Фиглу гидролаза.

38. Дар одамон ва ҳайвонот, норасоии ___________ ё ___________ боиси ихроҷи аз ҳад зиёди FIGLU мегардад.

Ҷавоб. Кислотаи фолий Витамини В12.

39. FIGLU ба __________ табдил дода мешавад, ки дар натиҷа C интиқол дода мешавад1 атоми карбон ба ___________.

Ҷавоб. Глутамат кислотаи терагидрофолий.

40. Гистидин бо роҳҳои хурд ба ___________ ва ___________ табдил меёбад.

Ҷавоб. Карнозин анизерин.

41. Карриозин пептиди ___________ ва_____________ аст.

Ҷавоб. Гистидин β-аланин.

42. Эрготионин дар консентратсияи баланд дар ___________ одам мавҷуд аст.

Ҷавоб. Эритроситҳо.

43. ________ дар ташаккули простагландин, ПГЕ хамчун коэнзим амал мекунад2 аз ___________.

Ҷавоб. Кислотаи арахидони глутатион.

44. Мушакҳои скелетӣ тақрибан _____________ фоиз креатин ва мушакҳои дил тақрибан _____________ ин миқдор доранд.

45. Креатинин асосан дар _________ тавассути бартарафнашаванда ва беферментии ва&шитер аз ___________ ба вучуд меояд.

Ҷавоб. Фосфати креатин мушакҳо.

46. ​​Синтези креатин дар ҷигар бо метилизатсияи _________ ба анҷом мерасад, ки дар он________ метионин донори метил мебошад.

Ҷавоб. Гликоциамин фаъол.

47. Дар метилизатсияи креатин ______________ ва _________ зарур аст.

Ҷавоб. Оксигени ATP.

48. Фаъолшавии метионин ба амал меояд, ки АТФ__________ ва _____________, инчунин ферменти фаъолкунандаи метионинро талаб мекунад.

Ҷавоб. Mg ++ глутатион.

49. Ҳангоми метилизатсияи гликоциамин, гуанидоацетатметилфераза, ки дар ___________ ҳайвоноти ширхӯр мавҷуд аст, барои фаъолияти оп&шитималӣ ___________ талаб мекунад.

Ҷавоб. Глутатион ҷигар.

50. Суръати биосинтези креатин аз фаъолияти ___________ гурда вобаста аст.

Ҷавоб. Трансамидиназа.

51. Креатинин _______________ креатин буда, бо воситаи _________ дар мушакҳо ба вуҷуд меояд.

Ҷавоб. Ангидридҳои ғайризиматикӣ.

52. Креатин дар ________________ дар консентратсияи ________ аз нав ҷаббида мешавад.

Ҷавоб. Тубулаҳои гурда Поён.

53. Миқдори миллиграмм нитрогени креатинин (плюс креа&шитин) дар як кг вазни бадан хориҷ карда мешавад. дар 24 соат ___________ номида мешавад.

Ҷавоб. Коэффисиенти креатинин.

54. Коэффисиенти креатинин ________ микдори ___________бофтаи мушак дар бадан мебошад.

Ҷавоб. Индекси фаъол.

55. Тавозуни мусбии нитроген дар њолате ба вуљуд меояд, ки ____________ аз ___________ зиёд бошад.

Ҷавоб. Натиҷаи қабул.

56. Њамаи сафедањои бадан пайваста _______________ ва _________ мегузаранд.

Ҷавоб. Синтези деградатсия.

57.Аминокислотаҳо ҳадди ақал ду гурӯҳи ионизатсияшаванда ___________ ва ___________ доранд.

58. РН, ки дар он аминокислота заряди холис надорад ва бинобар ин дар майдони электр њаракат намекунад, ___________ номида мешавад.

Ҷавоб. Изоэлектрики рН (pi).

59. Ионе, ки дар нуќтаи изоэлектрикї зарядњои + ва – дар дохили безараршуда дорад, ___________ номида мешавад.

Ҷавоб. Цвиттерион.

60. Ба туфайли реаксияњои мухолиф вобаста ба туршї ё ишќории мањлул аминокислотањоро ___________ меноманд.

Ҷавоб. Амфолитҳо.

61. Альбуминҳо инчунин дар растаниҳо махсусан дар ___________ ва ___________ васеъ паҳн шудаанд.

Ҷавоб. Тухмҳо Мева.

62. Склеропротеидњо ба _______________ ва _______________ монанданд.

Ҷавоб. Глобулинҳо.

63. Деградатсияи сафеда дар як бофта бо ___________ дар дигар бофтахо мушохида мешавад.

64. Протеини антитело, ки бо иммунизатсия ба вуҷуд омадааст, инчунин ___________ ва ___________ доимӣ мегузарад.

Ҷавоб. Синтези шикаста.

65. Ба ҳавзи мубодилаи моддаҳо моддаҳое, ки аз катаболизми сафеда дар бофтаҳо ба даст омадаанд, бо ангезиши миқдори зиёди ___________ гормонҳо ва __________ гормонҳо мусоидат мекунанд.

Ҷавоб. Сипаршакли 11-адрено-кортикали оксиген.

66. Сафеда азот__________ фоиз дорад.

67. Сафедањои глобулярї дорои занљирњои полипептидї_________ ва________ мебошанд.

Ҷавоб. Пӯшидашуда.

68. Таносуби меҳвари сафедаи глобулярӣ аз ба зиёд нест

69. Аксарияти сафедаҳои нахдор дар ___________ ва ___________ нақши сохториро иҷро мекунанд.

Ҷавоб. Бофтаи пайвасткунандаи пӯст.

70. Фиброини абрешим дорои миқдори ками ________ ҳаҷман ин боқимондаҳои ҳаҷман минтақаҳои ________ халалдор мешавад.

Ҷавоб. Варақаи β-кислотаҳои аминокислотаҳо.

71. Тропоколлаген аз __________ занҷирҳои полипептидӣ иборат буда, ҳар як полипептид а_____________ спиралро ташкил медиҳад.

Ҷавоб. 3 чапдаст.

72. Глутаматдегидрогеназа _____________ ва алдо&шилаза ___________ аст.

Ҷавоб. Тримери тетамер.

73.Аминокислотаҳо, ки пас аз гидролизи про&шитеин ба даст омадаанд, бо роҳи ё ___________ хроматография ҷудо ва муайян карда мешаванд.

Ҷавоб. HPLC Ion собиқ ва тағирёбанда.

74. _________ ва __________ агентҳо пулҳои дисульфидро вайрон мекунанд.

Ҷавоб. Кам кардани оксидшавӣ.

75. Асбобҳои автоматии пайдарпай дар полипептидҳои___________ то ________ боқимондаҳо самараноктар кор мекунанд.

76. Вақте ки рН2 ба сутун татбиқ карда мешавад, аминокислотаҳо тавассути мубодилаи ___________ бо ____________ пайваст мешаванд.

Ҷавоб. Катионҳои Na+.

77. Сутунхо бо цитрати натрий дар шароити ___________ ва ___________ элюта карда мешаванд.

Ҷавоб. ҳарорати pH.

Нишон додани "Дуруст" ё "дурӯғ" аз инҳо:

1.Аминокислотаҳои озод баъди гидролизи пептидҳо бо роҳи хроматограшифия ё электрофорез ҷудо карда мешаванд.

2. Таурин як кислотаи аминокислота аст, аммо ҷузъи сафеда нест. Аз ин рӯ, он дар тасниф ва ҷудокунии аминокислотаҳо мавҷуд нест.

3. Нингидрин як агенти пурқуввати оксидкунанда мебошад.

4. Кислотаҳои аминокислотаҳои бетараф нурҳои ултрабунафшро ҷабб мекунанд.

5. D-аминокислотаҳо дар сафедаҳо низ мавҷуданд.

6. Иваз кардани як аминокислотаи аминокислота ба дигараш дар пайдарпаии 100 ё зиёда аминокислотаҳо метавонад фаъолияти биологиро бо оқибатҳои ҷиддӣ барҳам диҳад.

7. Ҳама гормонҳо сафеда мебошанд.

8. Сафедањо дар лахташавии хун иштирок мекунанд.

9. Сафедаҳо ба воситаи антителоҳои сафеда ҳамчун муҳофизат бар зидди сироятҳо амал мекунанд.

10. Протеинҳоро метавон ҳамчун полимерҳои омехтаи вазни баланди молекулавии а-аминокислотаҳо бо пайванди пептидӣ пайваст муайян кард.

11. Протеини денатуратшуда чун нуқтаи изоэлектрикии он дар мањлулшавї хеле зиёд мешавад.

12. Сафедаҳои ватанӣ мегӯянд, ки танҳо дар растаниҳо пайдо мешаванд.

13. Сафедаҳои ватанӣ суръати таҳшиншавӣ надоранд.

14. Денатуратсия барои донистани реаксияи катализии ферменти экстракт хангоми аз даст додани фаъолияти фермент хангоми судак ё туршшави истифода мешавад.

15. Рибонуклеазаи денатуратшуда ҳангоми аз мочевина ва β-меркаптоэтанол бо роҳи диализ озод шуданаш оҳиста фаъолияти ферментиро дубора барқарор мекунад.

16. Дар ҳолати камғизоӣ сатҳи альбумин дар хун бетағйир мемонад.

17. Альбумин дар интиқоли кислотаҳои равғанӣ нақш надорад.

18. Сабаби гипоальбуминемия вайроншавии синтез ва шитез мебошад.

Ҷавоб. Дуруст.

19. Протеинурияи патологї метавонад дар натиљаи баланд шудани гузариши гломерулярњо ба амал ояд.

Ҷавоб. Дуруст.

20. Гликопротеинҳоро ғадудҳои зеризабонии баъзе ҳайвонот ҷудо мекунанд.

Ҷавоб. Дурӯғ.

21. Дар таркиби бисёр альбуминхо глицин зиёд аст.

Ҷавоб. Дурӯғ.

22. Баъзе гликопротеидњо ба занљири полипептидї воњидњои зиёди дисахаридњои якхела доранд.

Ҷавоб. Дуруст.

23. Бунафшаи визуалии чашми чашм, хромо-протеин, ки дар он гурӯҳи сунъӣ хуки каротиноидӣ аст­ment.

Ҷавоб. Дуруст.

24. Хромопротеинхои наххои алохидаи хайвонот, ки дар онхо гурухи протези мелатонин мебошад.

Ҷавоб. Дурӯғ.

25. Склеропротеинњо ба зудї бо ишќорњо њуљум мекунанд ва њал мешаванд.

Ҷавоб. Дурӯғ.

26. Склеропротеидњо сохтор ва штурмњои дастгирикунандаи њайвонотро ташкил карда наметавонанд.

Ҷавоб. Дурӯғ.

27. Санҷиши нитропруссид барои систеин кислотаи аминокислотаҳо мусбат аст.

Ҷавоб. Дуруст.

28. Санҷиши Миллон & # 8217s барои кислотаи аминокислотаҳо tyro & shysine манфӣ аст.

Ҷавоб. Дурӯғ.

29. Аргинин аминокислотаи хушбӯй аст.

Ҷавоб. Дурӯғ.

30. Триптофан аминокислотаи асосист.

Ҷавоб. Дурӯғ.

31. Дар луобпардаи руда инчунин трипептидаза, дипептидаза ва г.

Ҷавоб. Дуруст.

32. Полипептидхое, ки дар меъда хосил мешаванд, дар он чо ба воситаи трипсин ди&шигез мешаванд.

Ҷавоб. Дурӯғ.

33. Агар як аминокислотаи аминокислотаҳо аз ҳад зиёд ғизо дода шавад, он барои азхудкунии аминокислотаи дигар мусоидат мекунад.

Ҷавоб. Дурӯғ.

34.Д-аминокислотаҳо тавассути диффузияи оддӣ ҷаббида мешаванд.

Ҷавоб. Дуруст.

35. Кислотаи аминокислотаҳо бо интиқолдиҳанда ва Na+ дар микровилл пайваст мешаванд.

Ҷавоб. Дуруст.

36. Баъзан тамоми сафеда ба хун ҷаббида мешавад.

Ҷавоб. Дуруст.

37. Протеини нахдори њалнашаванда низ тавассути ферментњои рўдаи њозимаи инсон гидролиз мешавад.

Ҷавоб. Дурӯғ.

38. Мубодилаи эндогенї дар бофтањо ва дигар моддањои нитрогенї ва инчунин таљзияи муътадили сафедањои бофта иштирок мекунад.

Ҷавоб. Дуруст.

39.Аминокислотаҳои хушбӯй глутатионро ташкил медиҳанд.

Ҷавоб. Дурӯғ.

40. Дар организмњои аммонотелї кислотаи пешоб мањсули нињоии мубодилаи аминокислотаи нитроген мебошад.

Ҷавоб. Дурӯғ.

41. δ-гурўњи аминокислотаи орнитин ба трансамию шиншавї дучор мешавад.

Ҷавоб. Дуруст.

42. Фаъолияти оксидазаҳои L- ва D-аминокислотаҳо дар майнаи ширхӯрон низ oc­cur.

Ҷавоб. Дурӯғ.

43. FMN ё FAD-и камшуда мустақиман тавассути оксигени молекулавӣ дубора оксид мешавад2О бе ёрии электрон-кашон.

Ҷавоб. Дурӯғ.

44. Агар каталаза мављуд бошад, кислотаи α-кето тавассути Н декарбоксил мешавад2О ташкил кардани кислотаи карбон бо як атоми карбон камтар.

Ҷавоб. Дурӯғ.

45. Баъзе гормонҳо инчунин фаъолияти глутамат-дегидрогеназаро паст мекунанд.

Ҷавоб. Дурӯғ.

46. ​​Аммиак дар гурда аз глутамин, ки тавассути глутаминазаи гурда катализ мешавад, тавлид мешавад.

Ҷавоб. Дуруст.

47. Глутаматдегидрогеназа ҳамчун ко-субстрат NAD ё NADP-и камшударо истифода мебарад.

Ҷавоб. Дурӯғ.

48. Консентратсияи муқаррарии аммиак дар хун 10-20 мг/100 мл аст.

Ҷавоб. Дурӯғ.

49. Ташаккули глутамин тавассути глутамин оксидаза, ферменти митохондриалӣ катализ мешавад.

Ҷавоб. Дурӯғ.

50. Аспарагиназа ва глутаминаза ҳамчун агентҳои зидди варам истифода мешаванд.

Ҷавоб. Дуруст.

51. Дар сафеда аминокислотаҳо орнитин ва цитрулин пайдо мешаванд.

Ҷавоб. Дурӯғ.

52. Миќдори ками аргиназа инчунин дар маѓзи сар, ѓадудњои ширї, бофтаи тестї ва пуст пайдо мешавад.

Ҷавоб. Дуруст.

53. Дараљаи баланди эритроситњои аргиназа боиси гипераргининемия мегардад.

Ҷавоб. Дурӯғ.

54. Креатинро дар гадуди гадуди ширхурон синтез кардан мумкин нест.

Ҷавоб. Дурӯғ.

55. Креатини парҳезӣ ё креатини баланди хун ба суръати синтези креатин дар ҷигар таъсир намерасонад.

Ҷавоб. Дуруст.

56. Гипотиреоз бо кам шудани фаъолияти трансамидиназаҳои кӯдакона ва шине алоқаманд аст.

Ҷавоб. Дурӯғ.

57. Креатинурияи аз ҳад зиёд дар гипер&шитиреоз дар давраи ҳомиладорӣ ва давраи ҳайз мушоҳида мешавад.

Ҷавоб. Дуруст.

58. Миқдори муқаррарии коэффисиенти креатинин барои мардон аз 30 то 36 мг креатинин аст.

Ҷавоб. Дурӯғ.

59. Ҳангоми гуруснагӣ креатинурия камтар ба амал меояд.

Ҷавоб. Дурӯғ.

60. Глутамат, аспартат ва аммиак барои синтези пурин ва пиримидин истифода мешаванд.


Намудҳои реактивии нитроген

Williams RJ (2006) J Inorg Biochem 100: 1908–1924

Ignarro LJ (2010) Оксиди азот: биология ва патобиология, нашри 2. Академик матбуот, Амстердам

Лундберг ҶО, Вайтсберг Е, Гладвин МТ (2008) Нат Рев Друг Discov 7:156–167

Stuehr DJ (1997) Annu Rev Pharmacol Toxicol 37:339–359

Zumft WG (1997) Microbiol Mol Biol Rev 61:533–616

Kuenen JG (2008) Nat Rev Microbiol 6:320–326

Богдан С (2001) Нат Иммунол 2: 907–916

Чен Л, Лю МЙ, ЛеГалл Ҷ, Фарелейра П, Сантос Х, Ксавье AV (1993) Biochem Biophys Res Commun 193:100–105

Вассерфаллен А, Рагетли С, Жуанно Ю, Лейсигер Т (1998) Еур Ҷ Биохим 254:325–332

Фразао С, Силва Г, Гомес СМ, Матиас П, Коэльо Р, Сикер Л, Македо С, Лю МЙ, Оливейра С, Тейшейра М, Ксавье А.В., Родригес-Пузада С, Каррондо МА, Ле Галл Ҷ (2000) Нат Структ Биол 7:1041–1045

Гарднер AM, Ҳелмик РА, Гарднер PR (2002) Ҷ Биол Чем 277: 8172–8177

Гомес СМ, Гиффре А, Форте Е, Висенте ҶБ, Сараива Л.М, Брунори М, Тейшейра М (2002) Ҷ Биол Хем 277:25273–25276

Силаги-Думитреску Р, Култер ЭД, Дас А, Люнгдал LG, Ҷеймесон Г.Н., Хуинх Б.Х., Куртз ДМ Ҷр (2003) Биохимия 42:2806–2815

Аллоҳвердиева Ю, Исожарви Ҷ, Чжан П, Аро EM (2015) Life (Базел) 5:716–743

Ҳелман Ю, Тчернов Д, Рейнхольд Л, Шибата М, Огава Т, Шварц Р, Охад I, Каплан А (2003) Карр Биол 13:230–235

Родригес Р, Висенте ҶБ, Феликс Р, Оливейра С, Тейшейра М, Родригес-Пузада С (2006) J Bacteriol 188:2745–2751

Силаги-Думитреску Р, Нг КЙ, Вишванатан Р, Куртз ДМ Ҷр (2005) Биохимия 44:3572–3579

Saraiva LM, Vicente JB, Teixeira M (2004) Adv Microb Physiol 49:77–129

Gonsalves VL, Vicente JB, Saraiva LM, Teixeira M (2011) Протеинҳои Flavodiiron ва нақши онҳо дар сианобактерияҳо. Дар: Obinger C, Peschek GA (ред.) Равандҳои биоэнергетикии цианобактерияҳо - аз ягонагии эволютсионӣ то гуногунии экологӣ. Springer, Нидерланд, саҳ. 631–655

Carlton JM, Hirt RP, Silva JC, Delcher AL, Schatz M, Zhao Q, Wortman JR, Bidwell SL, Alsmark UC, Besteiro S, Sicheritz-Ponten T, Noel CJ, Dacks JB, Foster PG, Simillion C, Van de Peer Й, Миранда-Сааведра Д, Бартон ГЖ, Ветроп ГД, Мюллер С, Десси Д, Фиори ПЛ, Рен К, Паулсен I, Чжан Х, Бастида-Коркуера ФД, Симоес-Барбоза А, Браун МТ, Хейс РД, Мукерджи М, Окумура CY, Шнайдер Р, Смит АЖ, Ванакова С, Виллалвазо М, Хаас БДЖ, Пертеа М, Фелдблюм ТВ, Уттербек ТР, Шу КЛ, Осоэгава К, де Йонг ПЙ, Хрди I, Хорватова Л, Зубакова З, Долезал П, Малик SB, Logsdon JM Jr, Henze K, Gupta A, Wang CC, Dunne RL, Upcroft JA, Upcroft P, White O, Salzberg SL, Tang P, Chiu CH, Lee YS, Embley TM, Coombs GH, Mottram JC, Tachezy J , Fraser-Liggett CM, Johnson PJ (2007) Science 315:207–212

Gonsalves VL, Saraiva LM, Teixeira M (2011) Biochem Soc Trans 39:216–218

Шимизу Т, Охтани К, Хиракава Х, Охшима К, Ямашита А, Шиба Т, Огасавара Н, Хаттори М, Кухара С, Хаяши Н (2002) Proc Natl Acad Sci USA 99:996–1001

Зеедорф Х, Дрейсбах А, Хеддерих Р, Шима С, Тауэр РК (2004) Arch Microbiol 182:126–137

Зеедорф Х, Хагемейер CH, Шима С, Тауэр РК, Варкентин Е, Эрмлер У (2007) FEBS J 274:1588–1599

Cabeza MS, Guerrero SA, Iglesias AA, Arias DG (2015) Biochim Biophys Acta 1850: 1233–1244

Висенте ҶБ, Гомес CM, Вассерфаллен А, Тейшейра М (2002) Biochem Biophys Res Commun 294:82–87

Чжан П, Эйзенхут М, Брандт А.М., Кармел Д, Силен ХМ, Васс И, Аллахвердиева Ю, Салминен Т.А., Аро EM (2012) Ҳуҷайраи растанӣ 24:1952–1971

Bebrone C (2007) Biochem Pharmacol 74: 1686–1701

Камерон AD, Риддерстром М, Олин Б, Маннервик Б (1999) Сохтор 7:1067–1078

Гарау Г, Лемер Д, Вернет Т, Дидеберг О, Ди Гуилми AM (2005) Ҷ Биол Чем 280: 28591–28600

Dong YJ, Bartlam M, Sun L, Zhou YF, Zhang ZP, Zhang CG, Rao Z, Zhang XE (2005) J Mol Biol 353:655–663

Лю Д, Лепор БВ, Петско Г.А., Томас ПВ, Стоун EM, Fast W, Ringe D (2005) Proc Natl Acad Sci USA 102:11882–11887

Hagelueken G, Adams TM, Wiehlmann L, Widow U, Kolmar H, Tummler B, Heinz DW, Schubert WD (2006) Proc Natl Acad Sci USA 103:7631–7636

Ишикава Х, Накагава Н, Курамицу С, Масуи Р (2006) Ҷ Биохим 140:535–542

Сибилл Н, Блэкледж М, Брутшер Б, Ковс Ҷ, Берш Б (2005) Биохимия 44:9086–9095

Севриоукова ИФ, Ли Х, Чжан Х, Петерсон Ж.А., Пулос ТЛ (1999) Proc Natl Acad Sci USA 96:1863–1868

Чжао К, Моди С, Смит Г, Пэйн М, Макдонаг ПД, Вулф КР, Тью Д, Лиан ЛЙ, Робертс ГК, Дриссен HP (1999) Протеин Sci 8:298–306

Garcin ED, Bruns CM, Lloyd SJ, Hosfield DJ, Tiso M, Gachhui R, Stuehr DJ, Tainer JA, Getzoff ED (2004) J Biol Chem 279:37918–37927

Силаги-Думитреску Р, Куртз ДМ Ҷр, Люнгдал LG, Ланзилотта ВН (2005) Биохимия 44:6492–6501

Смутна Т, Гонкалвес ВЛ, Сараива Л.М, Тачези Ҷ, Тейшейра М, Хрди I (2009) Эукариот ҳуҷайра 8:47–55

Висенте ҶБ, Тейшейра М (2005) Ҷ Биол Чем 280: 34599–34608

Висенте ҶБ, Теста Ф, Мастроникола Д, Форте Е, Сарти П, Тейшейра М, Гиффре А (2009) Arch Biochem Biophys 488:9–13

Висенте ҶБ, Тран В, Пинто Л, Тейшейра М, Сингх У (2012) Эукариот ҳуҷайра 11:1112–1118

Гонсалвес ВЛ, Висенте ҶБ, Пинто Л, Ромао CV, Фразао С, Сарти П, Гиффре А, Тейшейра М (2014) Ҷ Биол Чем 289:28260–28270

Solomon EI, Brunold TC, Davis MI, Kemsley JN, Lee SK, Lehnert N, Neese F, Skulan AJ, Yang YS, Zhou J (2000) Chem Rev 100:235–350

Хонарманд Иброҳими К, Хагедорн ПЛ, Хаген ВР (2015) Chem Rev 115:295–326

Whittington DA, Lippard SJ (2006) Метан монооксигеназа гидроксилаза. Дар: Дастур оид ба металлопротеинҳо. Ҷон Уайли & Писарон, Ltd, Ню Йорк

Stubbe J, Cotruvo JA (2006) Рибонуклеотид редуктаза: пешрафтҳои охирин. Дар: Дастур оид ба металлопротеинҳо. Ҷон Уайли & Писарон, Ltd, Ню Йорк

Stenkamp RE (2006) Гемеритрин. Дар: Дастур оид ба металлопротеинҳо. Ҷон Уайли & Писарон, Ltd, Ню Йорк

Strater N, Jasper B, Scholte M, Krebs B, Daff AP, Langley DB, Han R, Averill BA, Freeman HC, Guss JM (2005) J Mol Biol 351:233–246

Makris TM, Knoot CJ, Wilmot CM, Lipscomb JD (2013) Биохимия 52:6662–6671

Висенте ҶБ, Скандурра ФМ, Родригес КМ, Брунори М, Сарти П, Тейшейра М, Гиффре А (2007) FEBS J 274:677–686

Fang H, Caranto JD, Mendoza R, Taylor AB, Hart PJ, Kurtz DM Jr (2012) J Biol Inorg Chem 17:1231–1239

Ди Маттео A, Scandurra FM, Testa F, Forte E, Sarti P, Brunori M, Giuffre A (2008) J Biol Chem 283:4061–4068

Caranto JD, Weitz A, Giri N, Hendrich MP, Kurtz DM Jr (2014) Биохимия 53:5631–5637

Caranto JD, Weitz A, Hendrich MP, Kurtz DM Jr (2014) J Am Chem Soc 136: 7981–7992

Фредерик RE, Caranto JD, Masitas CA, Gebhardt LL, MacGowan CE, Limberger RJ, Kurtz DM Jr (2015) J Biol Inorg Chem 20:603–613

Ҳаяши Т, Каранто ҶД, Мацумура Ҳ, Куртз ДМ Ҷр, Моен-Локкоз П (2012) Ҷ Ам Чем Сок 134: 6878–6884

Ҳаяши Т, Каранто ҶД, Вамплер Д.А., Куртз ДМ, Моен-Локкоз П (2010) Биохимия 49:7040–7049

Blomberg LM, Blomberg MR, Siegbahn PE (2007) J Biol Inorg Chem 12:79–89

Dang KV, Plet J, Tolleter D, Jokel M, Cuine S, Carrier P, Auroy P, Richaud P, Johnson X, Alric J, Allahverdiyeva Y, Peltier G (2014) Plant Cell 26:3036–3050

Кавасаки С, Ишикура Ҷ, Ватамура Ю, Ниимура Ю (2004) FEBS Летт 571:21–25

Кавасаки С, Ватамура Ю, Оно М, Ватанабе Т, Такеда К, Ниимура Ю (2005) Appl Environ Microbiol 71: 8442–8450

Ермакова М, Баттчикова Н, Ришоуд П, Лейно Х, Косуров С, Исожарви Ҷ, Пелтье Г, Флорес Е, Курнак Л, Аллахвердиева Ю, Аро EM (2014) Proc Natl Acad Sci USA 111:11205–11210

Justino MC, Vicente JB, Teixeira M, Saraiva LM (2005) J Biol Chem 280:2636–2643

Mehta HH, Liu Y, Zhang MQ, Spiro S (2015) Microb Genom 1. doi: 10.1099/mgen.0.000031

Hutchings MI, Mandhana N, Spiro S (2002) J Bacteriol 184: 4640–4643

Мухопадхяй П, Чжэн М, Бедзик ЛА, Ларосса РА, Сторц Г (2004) Proc Natl Acad Sci USA 101:745–750

Шеридан ВГ, Лоундес Р.Х., Янг ХЛ (1990) Ам Ҷ Сург 159:314–319

МакФарлейн RC, Сингх У (2006) Infect Immun 74:340–351

Figueiredo MC, Lobo SA, Sousa SH, Pereira FP, Wall JD, Nobre LS, Saraiva LM (2013) J Bacteriol 195:2684–2690

Миллс PC, Ричардсон DJ, Hinton JC, Spiro S (2005) Biochem Soc Trans 33:198–199

Миллс PC, Rowley G, Spiro S, Hinton JC, Richardson DJ (2008) Микробиология 154:1218–1228

Шимизу Т, Цутсуки Х, Мацумото А, Накая Х, Нода М (2012) Mol Microbiol 85:492–512

Kaila VR, Verkhovsky MI, Wikstrom M (2010) Chem Rev 110: 7062–7081

Ёшикава С, Шимада А (2015) Chem Rev 115: 1936–1989

Борисов В.Б., Геннис РБ, Хемп Ҷ, Верховский М.И. (2011) Biochim Biophys Acta 1807:1398–1413

Шиба Т, Кидо Ю, Сакамото К, Инаока ДК, Цуге С, Тацуми Р, Такахаши Г, Балогун ЭО, Нара Т, Аоки Т, Хонма Т, Танака А, Иноуэ М, Матсуока С, Саймото Х, Мур АЛ, Харада С , Kita K (2013) Proc Natl Acad Sci UA 110:4580–4585

Мур АЛ, Шиба Т, Янг Л, Харада С, Кита К, Ито К (2013) Annu Rev Plant Biol 64:637–663

Coulter ED, Shenvi NV, Kurtz DM Jr (1999) Biochem Biophys Res Commun 255:317–323

Gomes CM, Le Gall J, Xavier AV, Teixeira M (2001) ChemBioChem 2: 583–587

deMare F, Kurtz DM Jr, Nordlund P (1996) Nat Struct Biol 3:539–546

Ҷин С, Куртз ДМ Ҷр, Лю ЗҶ, Роз Ҷ, Ванг BC (2004) Биохимия 43:3204–3213

Cooper CE (2002) Trends Biochem Sci 27:33–39

Forte E, Urbani A, Saraste M, Sarti P, Brunori M, Giuffre A (2001) Eur J Biochem 268:6486–6491

Giuffre A, Stubauer G, Sarti P, Brunori M, Zumft WG, Buse G, Soulimane T (1999) Proc Natl Acad Sci USA 96:14718–14723

Сарти П, Форте Е, Мастроникола Д, Гиффре А, Арезе М (2012) Biochim Biophys Acta 1817:610–619

Sarti P, Giuffre A, Barone MC, Forte E, Mastronicola D, Brunori M (2003) Free Radic Biol Med 34:509–520

Широ Ю (2012) Biochim Biophys Acta 1817: 1907–1913

Ducluzeau AL, Schoepp-Cothenet B, Van Lis R, Baymann F, Russell MJ, Nitschke W (2014) J R Soc Interface 11:20140196

Sousa FL, Alves RJ, Ribeiro MA, Pereira-Leal JB, Teixeira M, Pereira MM (2012) Biochim Biophys Acta 1817: 629-637

Шарма V, Викстром М (2014) FEBS Летт 588: 3787–3792

Хино Т, Мацумото Ю, Нагано С, Сугимото Х, Фукумори Ю, Мурата Т, Ивата С, Широ Ю (2010) Илм 330:1666–1670

Poole RK, Hughes MN (2000) Mol Microbiol 36:775–783

Hausladen A, Gow A, Stamler JS (2001) Proc Natl Acad Sci USA 98:10108–10112

Hausladen A, Stamler JS (2012) Free Radic Biol Med 53:1209–1210 (муаллиф ҷавоб 1211–1202)

Шоун Х, Фушинобу С, Цзян Л, Ким СВ, Вакаги Т (2012) Филос Транс Р Сок Лонд Б Биол Сси 367:1186–1194

Парк SY, Шимизу Х, Адачи С, Накагава А, Танака I, Накахара К, Шоун Х, Обаяши Е, Накамура Х, Иизука Т, Широ Ю (1997) Нат Структ Биол 4:827–832

Riplinger C, Bill E, Daiber A, Ullrich V, Shoun H, Neese F (2014) Chemistry 20:1602–1614

Poock SR, Leach ER, Moir JW, Cole JA, Richardson DJ (2002) J Biol Chem 277:23664–23669

Vine CE, Cole JA (2011) FEMS Microbiol Lett 325:99–107

Justino MC, Ecobichon C, Fernandes AF, Boneca IG, Saraiva LM (2012) Антиоксиди Redox Signal 17:1190–1200

Gonsalves VL (2012) Рисолаи номзадӣ - Протеинҳои флаводирони цианобактерияҳо ва протозойҳо, Instituto de Tecnologia Quimica e Biologica, Universidade Nova de Lisboa, Oeiras

DeLano WL (2002) Системаи графикаи молекулавии PyMOL

Schrodinger LLC (2010) Системаи графикаи молекулавии PyMOL, Версияи 1.3r1

Сали А, Блунделл TL (1993) Ҷ Мол Биол 234:779–815

Гомес CM, Силва Г, Оливейра С, ЛеГалл Ҷ, Лю МЙ, Ксавье А.В., Родригес-Пузада С, Тейшейра М (1997) Ҷ Биол Чем 272:22502–22508

Hillmann F, Riebe O, Fischer RJ, Mot A, Caranto JD, Kurtz DM Jr, Bahl H (2009) FEBS Lett 583:241–245

Wasserfallen A, Huber K, Leisinger T (1995) J Bacteriol 177:2436–2441

Жуанно Ю, Мейер С, Ассо М, Гиглярелли Б, Виллисон ҶК (2000) Еур Ҷ Биохим 267:780–787


Ҳазми сафедаҳо: Фаҳмиши синфи 9 барои биологияи IGCSE 2.29

Протеинҳо молекулаҳои калонҳалнашаванда мебошанд, ки аз садҳо аминокислотаҳо дар занҷири дароз муттаҳид шудаанд. Ҳамин тавр, барои ба даст овардани ин молекулаҳо аз парҳези мо, сафедаи калон бояд ба зербахшҳои хурдтари аминокислотаҳо ҳазм карда шавад (пора карда шавад). Кислотаҳои аминокислотаҳо метавонанд ба ҷараёни хун дар рӯдаи рӯда, як қисми рӯдаи хурд ҷаббида шаванд.

Оилаи ферментҳое номида мешаванд, ки метавонанд дар ҳазми сафедаҳо катализатор шаванд протеазҳо.

Ҳазми протеин дар як раванди думарҳила сурат мегирад. Дар марҳилаи аввал молекулаҳои сафедаи калон тавассути як фермент протеаз ба сафедаҳои хурдтар (аксаран полипептидҳо номида мешаванд) тақсим карда мешаванд. Пепсин яке аз чунин протеазхо буда, дар меъда.

Дар хотир доред, ки ғизо дар меъда бо кислотаи гидрохлорид омехта шудааст. Ин боиси моеъи хеле турши дар меъда мегардад (chyme). Пепсин дар меъда кор мекунад ва ба таври ғайриоддӣ барои ферментҳои ҳозима, он дорои рН оптималии pH 1,5 & 8211 pH2 мебошад.

Дуюм протеаз ферментест, ки шумо бояд дар бораи он донед трипсин. Трипсин дар он сохта мешавад гадуди зери меъда ва ҳамин тавр ворид мешавад рӯдаи дувоздаҳ чанде пас аз мӯҳтавои меъда аз сфинктери пилорикӣ мегузарад (ба диаграммаи боло нигаред). Химияи туршӣ, ки ба рӯдаи дувоздаҳада дохил мешавад, тавассути ионҳои гидрогенкарбонат (ишкорӣ), ки дар сафро ва шарбати гадуди меъда ҷудо мешаванд, зуд безарар карда мешавад. Трипсин дорои рН оптималии тақрибан pH 7.5 мебошад.

Тавре ки дар диаграммаи боло нишон дода шудааст, марҳилаи ниҳоии ҳазми сафеда вуҷуд дорад. Амалҳои пепсин дар меъда ва трипсин дар рӯдаи duodenum боиси пораҳои хурди сафеда мешаванд, ки пептидҳо номида мешаванд. Бисёре аз пептидҳо то ҳол хеле калонанд, ки ба хун дар рӯдаи рагҳо ҷаббида шаванд ва аз ин рӯ ҳазм кардани аминокислотаҳои таркибии онҳо лозим аст. Ферментҳои пептидаза дар мембранаҳои ҳуҷайраи эпителиалӣ дар рӯдаҳои хурд ҷойгир карда мешаванд ва ин реаксияи ниҳоӣ ҳазми сафедаҳоро ба итмом мерасонад.

Кислотаҳои аминокислотаҳо тавассути интиқоли фаъол ба капиллярҳои хун дар villu дар рӯдаи хурд ҷаббида мешаванд.


Саволҳои сершумор оид ба синтези сафеда

1. Синтези сафеда ба
а) раванди ташаккули аминокислотаҳо бевосита аз қолаби ДНК
б) раванди ташаккули мРНК аз қолаби ДНК
в) раванди ташаккули аминокислотаҳо аз мРНК
г) Раванди такроршавии ДНК барои синтези сафеда зарур аст

2. Кадоме аз инҳо барои синтези сафеда шарт нест?
а) Рибосомаҳо
б) трансфраза пептидил
в) Спликосома
г) синтетаза аминокил-тРНК

3. Ферменте, ки дар фаъолшавии серин иштирок мекунад
а) трансфраза пептидил
б) синтетаза аминокил-тРНК
в) пептид полимераза
г) синтетаза серил-тРНК

4. Манбаи энергия барои фаъолшавии аминокислотаҳо кадом аст?
а) АТФ
б) GTP
в) CTP
г) TTP

5. Кадоме аз гуфтаҳои зерин дуруст аст?
а) Кодони хотимавӣ tRNA надорад
б) Кислотаи аминокислотаи фаъолшуда ба охири 5-уми молекулаи tRNA мувофиқ пайваст мешавад.
в) CTP барои фаъолсозии аминокислотаҳо зарур аст
г) дар як ҳуҷайра танҳо як аминокил-тРНК синтетаза мавҷуд аст

6. Маҷмааи пешазинтихоботӣ дар прокариотҳо дохил мешаванд
а) Омилҳои ибтидоӣ, мРНК, зервоҳиди 30 S, зервоҳиди 50 S, АТФ
б) Омилњои ибтидої, мРНК, зерќисми 30 S, GTP
в) Омилҳои ибтидоӣ, 30 зервоҳиди S, 50 зервоҳиди S, АТФ
г) Омилњои ибтидої, мРНК, зерќисми 50 S, GTP

7. Ташаккули пайванди пептидӣ байни аминокислотаҳои занҷири полипептидҳои афзоишёбанда тавассути катализӣ сурат мегирад
а) трансфраза пептидил
б) синтетаза аминокил-тРНК
в) пептид полимераза
г) пептидилсинтетаза

8. Транслокатсия дар синтези сафеда аз он оғоз меёбад
а) харакати tRNA аз макони А ба макони Р
б) харакати дипептидил тРНК аз макони А ба макони Р
в) харакати tRNA аз макони Р ба макони А
г) ҳаракати tRNA аз макони P ба E

9. Трансфразаи пептидил, ки дар ташаккули пайванди пептидҳо иштирок мекунад, дар он ҷойгир аст
а) 3’минтақаи tRNA
б) зербахши хурдтари рибосома
в) зербахши калонтари рибосома
г) Дар наздикии пайдарпаии Shine Dalgarno


10. Кислотаҳои аминокислотаҳо ба занҷирҳои полипептидӣ ҷамъ мешаванд
а) мРНК
б) ядро
в) рибосома
г) Шаблон ДНК

11. Кадоме аз омилњои дарозшавї транслоказа номида мешавад?
а) EF2
б) ЭФГ
в) ҳам а ва б
г) EF-Tu ва EF-Ts


Саволҳои бисёринтихоботии биологияи рушд бо ҷавобҳо (MCQ 01)

Донишҷӯёни азиз,
Хуш омадед ба Биологияи рушд MCQ – 01. Ин маҷмӯи MCQ иборат аст аз Мукаммал (Сатҳи баъдидипломӣ) Биологияи рушд / эмбриология Саволҳои бисёринтихобӣ бо калиди ҷавоб. Ҳамаи ин саволҳо аз саволҳои соли гузашта гирифта шудаанд CSIR JRF NET илмҳои ҳаёт Имтиҳон. Ин саволҳоро барои омода кардани имтиҳонҳои озмунӣ дар биология / илмҳои ҳаёт истифода бурдан мумкин аст CSIR JRF NET, ICMR JRF, DBT BET JRF, GATE ва дигар Дохилшавӣ ба донишгоҳ Имтихонхо. Пас аз қайд кардани ҷавобҳои худ, лутфан клик кунед & # 8216 ПУРСИШ КУНЕД тугмаи & # 8216 барои дидани худ & # 8216 ҲИСОБ ‘ ва ‘ ЧАВОБХОИ ДУРУСТ ‘.

(1). Протеини фотоморфогенези конститутсионӣ (COP1), як лигазаи E3 ubiquitin, гардиши сафедаҳои заруриро барои рушди фотоморфогенӣ танзим мекунад. Инҳоянд изҳороти мустақили муайяни марбут ба функсияи сафедаи COP1:

(А). Дар рӯшноӣ, COP1 дар якҷоягӣ бо SPA1 барчаспҳои ubiquitin ба як зер маҷмӯи сафедаҳои ҳастаӣ илова мекунад.
(Б). Сафедаҳое, ки аз ҷониби COP1 ва SPA1 ҷойгир шудаанд, барои таназзул аз ҷониби протеазомаи 26S нигаронида шудаанд.
(C). Дар торикӣ COP1 оҳиста ба ситозол аз ядро ​​содир мешавад.
(D). Набудани COP1 дар ядро ​​имкон медиҳад, ки фаъолкунандаҳои транскриптӣ барои рушди фотоморфогенӣ заруранд.

Кадоме аз комбинатсияи зерин дуруст аст?

(2). Дар асоси модели ABC ҳангоми рушди гул, аз даст додани фаъолияти синфи А боиси ташаккули танҳо stamen ва carpel мегардад. Кадоме аз генҳои мушаххаси узвҳои гул фаъолияти синфи А-ро назорат мекунад?

(а). АПЕТАЛА 1 ва АПЕТАЛА 2
(б). АПЕТАЛА 3 ва ПИСТИЛЛАТА
(в). Фақат ПИСТИЛЛАТА
(г). Танҳо AGAMOUS

(3). Дар таҷрибаи додашуда, трансплантатсияи микромерҳо аз қутби растании ҷанини 16-ҳуҷайра ба қутби ҳайвоноти ҷанини 16-ҳуҷайраи бахрӣ оғоз меёбад:

(а). Микромерҳои трансплантатсияшуда барои ворид шудан ба бластокоел барои эҷод кардани маҷмӯи нави ҳуҷайраҳои мезенхимии скелетогенӣ
(б). Микромерҳои трансплантатсияшуда барои ворид шудан ба бластокоел барои эҷод кардани маҷмӯи нави ҳуҷайраҳои мезенхимии скелетогенӣ
(в). Микромерҳои трансплантатсияшуда бо микромерҳои мизбон омехта шуда, ба бластокоел дохил мешаванд ва ҳуҷайраҳои мезенхимии скелетогениро ба вуҷуд меоранд.|
(г). Микромерҳои трансплантатсияшуда аркентерони дуввумро ташкил медиҳанд.

(4). Овуляцияи рефлекси дар ҳолатҳои зерин ба амал намеояд:

(5). Ҳангоми рушди vulva дар C. elegans, ҳуҷайраи лангар сафедаи Lin-3 истеҳсол мекунад, ки бо протеини Let-23, ки дар шаш ҳуҷайраи пешгузаштаи вулвалӣ (VPCs) мавҷуд аст, ки як гурӯҳи эквивалентиро ташкил медиҳанд, мутақобила мекунад. Ҳуҷайраҳои насли марказӣ (P6.p) тақдири ибтидоиро қабул мекунанд, VPC-ҳои ҳамсоя (P5.p ва P7.p) тақдири дуюмдараҷа ва VPC-ҳои боқимонда тақдири сеюмро қабул мекунанд. Якчанд мутантҳо (Сутуни А) ва фенотипҳо (Сутуни В) дар ҷадвали зер оварда шудаанд.

Мутанти дурустро бо фенотипи мушоҳидашуда мувофиқ кунед.

(6). Агар пеш аз ампутатсия зиёда аз 90% таъминоти асаб қатъ карда шавад, ба барқароршавии дасту пойҳои тритон чӣ таъсир мерасонад?

(а). Сарпӯши эктодермалии апикалӣ афзоиши бластомаро тавассути ҷудо кардани FGF8 ҳавасманд мекунад, аммо барқароршавӣ ба амал намеояд.
(б). Барқарорсозии узвҳо сурат мегирад ва як узвро бе таъминоти асаб ташкил медиҳад.
(в). Афзоиш ба амал меояд, аммо шахсияти узвҳои ташаккулёфта бидуни қутбияти равшани пешу паси он гум мешавад.
(г). Барқарорсозии узвҳо бо таъминоти асаб сурат мегирад.

(7). Бордоршавӣ дар кирми баҳр таъсири мутақобилаи нутфа Биндинро бо ретсептори он EBR1, гликопротеини 350 кДа дар мембранаи вителлинии тухм дар бар мегирад. Дар нақшаи дар поён овардашуда ҳолати потенсиали мембрана ва сатҳи EBR1, Na+ ва K+ дар тухми бордорнашуда нишон дода шудааст.

Кадоме аз графикҳои зерин ҳолати тухмро дар давоми 1-3 сония пас аз бордоршавӣ беҳтар нишон медиҳад?

(8). Дар марҳилаи 2-ҳуҷайраи рушди Caenorabditis elegans бластомерҳо ба таври таҷрибавӣ ҷудо карда шуданд ва имкон доданд, ки инкишофро идома диҳанд. Яке аз бластомерҳо (P1) тавлиди ҳама намудҳои ҳуҷайраҳоеро, ки одатан ба вуҷуд меоварданд, таҳия мекард, дар ҳоле ки бластомери дигар (AB) танҳо як қисми намудҳои ҳуҷайраҳоеро, ки одатан тавлид мекард, ташкил медод. Зарбаҳои зеринро метавон кашид:

(А). Муайян кардани ҳам P1 ва ҳам AB автономӣ буд
(Б). Муайян кардани ҳам P1 ва ҳам AB шартӣ
(C). Муайянкунии P1 автономӣ ва AB шартӣ буд
(D). Ҳам тақсимоти асимметрӣ ва ҳам таъсири мутақобилаи ҳуҷайраҳо сарнавишти ҳуҷайраро дар рушди барвақт муайян мекунанд

Кадоме аз комбинатсияи боло дуруст аст?

(9). Рушди проксималии дисталӣ ва фарқияти гурдаи дасту пойҳои тетрапод тавассути як силсила таъсири мутақобила байни қатори эктодермалии apical (AER) ва мезенхимаи навдаи дасту пойҳо бевосита дар зери он имконпазир мегардад. Баъзе амалҳои мутақобила дар чӯҷа натиҷаҳои зеринро нишон доданд:

(А). Вақте ки AER дар ҳама гуна давраи рушд хориҷ карда шуд, рушди минбаъдаи унсурҳои скелетии узвҳои дур қатъ шуд.
(Б). Вақте ки мезенхимаи пой мустақиман дар зери боли AER ҷойгир карда шуд, сохторҳои узвҳои ақиб дар охири бол инкишоф ёфтанд.
(C). Вақте ки мезенхимаи дасту пой бо мезенхимаи узв дар зери AER иваз карда шуд, узв ҳоло ҳам инкишоф ёфт.
(D). Вақте ки AER иловагӣ ба навдаи мавҷудаи даст пайванд карда шуд, рушди дасту пой қатъ шуд.

Кадоме аз комбинатсияи боло дуруст аст?

(10). Торпедо як ретсептори трансмембранӣ дар ҳуҷайраҳои фолликул аст, ки бо протеини Гуркен, ки дар сатҳи эҳтимолии дорсалии ооцитҳо ҷойгир аст, мепайвандад ва як каскадро, ки ба локализатсияи ядроии сафедаи дорсалӣ оварда мерасонад, бозмедорад. Дар як таҷриба, химераҳои хати ҳомила Drosophila тавассути иваз кардани ҳуҷайраҳои қутбӣ (прекурсорҳои хати микробҳо) байни ҷанинҳои навъи ваҳшӣ ва ҷанинҳои модари гомозигота барои мутацияи гени торпедо сохта шуданд. Ин трансплантатсияҳо истеҳсол мешаванд:

(i). Духтарони навъи ваҳшӣ, ки тухмашон аз модари мутант меояд, ва
(ii). Духтарони норасоии торпедо, ки тухмашон аз модари навъи ваҳшӣ омадааст.

Натиҷаи эҳтимолии ин озмоиш метавонад:

(А). Тухмҳои норасоии торпедо дар тухмдони навъи ваҳшӣ ҷанинҳои муқаррариро ба вуҷуд меоранд
(B) Тухмҳои навъи ваҳшӣ, ки дар тухмдони норасогии Торпедо ба вуҷуд омадаанд, ҷанинҳои вентрализатсияшуда тавлид мешаванд.
(C). Тухмҳои норасоии торпедо, ки дар тухмдонҳои навъи ваҳшӣ инкишоф ёфтаанд, ҷанинҳои вентрализатсияшуда ба вуҷуд меоранд.
(D). Протеини дорсалӣ ба ядроҳои паҳлӯи ҷанинҳо дохил мешавад, ки аз тухмҳои навъи ваҳшӣ, ки дар тухмдонҳои норасоии Торпедо таҳия шудаанд, пайдо мешаванд.
(Д). Протеини дорсалӣ дар паҳлӯи дорсалии ҷанинҳо, ки аз тухмҳои навъи ваҳшӣ, ки дар тухмдонҳои норасоии Торпедо таҳия шудаанд, ситоплазма боқӣ мемонад.


САВОЛХОИ УМУМИИ БА ХОТИРИ БИОЛОГИЯ

1.Шакли спиралӣ/спиралӣ то паймон
2.Молекула ҳалшаванда аст, бинобар ин осмотикӣ ғайрифаъол аст (ба потенсиали об таъсир намерасонад)
3. Шохадор аст, ки глюкоза тавассути ферментҳо барои нафаскашӣ ба осонӣ дастрас аст.
4.Молекулаи калон, аз ин рӯ, ҳуҷайра / сатҳи ҳуҷайраро тарк карда наметавонад
мембрана

2. бо конденсатсия пайваст шуда, пайванди гликозидиро ташкил мекунад

4. "печкунии"-и молекулаҳои алтернативӣ

5. пайвандҳои гидрогенӣ, ки занҷирҳои рости дарозро мепайванданд

6. селлюлоза деворҳои ҳуҷайраро мустаҳкам мекунад

7. метавонад ба фишори тургор / фишори осмотикӣ муқобилат кунад

8. пайванде, ки шикастан душвор аст

2. Бо пайвандҳои пептидӣ пайваст мешаванд

3. Ки дар натиҷаи конденсатсия ба вуҷуд меоянд

4. Сохтори аввалия тартиби аминокислотаҳо мебошад

5. Сохтори дуюмдараҷа қабати занҷири полипептидӣ аз ҳисоби пайванди гидроген мебошад

6. Сохтори сеюм аз ҳисоби пайванди гидроген ва ионӣ/дисульфид қабати 3-D мебошад.
вомбаргхо

2. Дар реаксияи як қадам шикаста мешавад, ки боварӣ ҳосил мекунад, ки энергия зуд дастрас аст

3. Моддаҳоро фосфор мекунад, то онҳо реактивтар шаванд

КАНДИ РЕДУКМАНДАИ
1. Санҷиши Бенедиктро кунед ва кабуд/манфӣ боқӣ мемонад
2. Бо кислота ҷӯшонида, баъд бо ишқор безарар мегардад
3. Бо Бенедикт гарм кунед ва сурх/норанҷӣ мешавад (бориш)

2.(Сабаби) таѓйирёбии пайдарпаии аминокислотаҳо

3.Мутацияҳо бо мурури замон зиёд мешаванд

4.Мутацияҳои бештар / фарқиятҳои бештар (дар кислотаи аминокислотаҳо / асос / пайдарпаии нуклеотидҳо / ибтидоӣ
сохтор) байни намудхои ба хам наздики дур
Ё
Мутацияҳо/фарқиятҳои кам (дар аминокислотаҳо / асос / пайдарпаии нуклеотидҳо / сохтори ибтидоӣ) дар
намудҳои ба ҳам наздик

ионхои натрий
1. Интиқоли муштараки глюкоза/аминокислотаҳо (ба ҳуҷайраҳо)
2. (Зеро) натрий тавассути нақлиёти фаъол/насоси калийи натрий берун карда мешавад
3. Градиенти консентратсияи ионҳои натрий/диффузияро ба вуҷуд меорад
4. Ба осмос/потенсиали об таъсир мерасонад

Сайти фаъол чандир аст ва метавонад дар атрофи субстрат шакл гирад

2. Майдони фаъол танҳо ба мальтоза пурракунанда аст

3. Тавсифи мувофиқати индуксионӣ

4. Фермент катализаторест, ки энергияи фаъолшавиро барои реаксия заруриро паст мекунад

(монеъшавии рақобат),
2. Ингибитор шакли монанд ба субстрат дорад
3. Он ба макони фаъол (фермент) мепайвандад.
4. Монеа метавонад бо илова кардани субстрат бештар бартараф карда шавад

Нигоҳ доштани консентратсияи пасти натрий дар ҳуҷайраҳои эпителиалӣ нисбат ба
люмен

Глюкоза бо натрий ба ҳуҷайраҳои эпителиалӣ ворид мешавад
Тавассути протеини интиқолдиҳанда / канал
Глюкоза ба хун мегузарад

2. Эндопептидазаҳо полипептидҳоро ба занҷирҳои хурдтари пептидҳо тақсим мекунанд

3. Экзопептидазаҳо аминокислотаҳои терминалиро хориҷ мекунанд

2. Бисёр митохондрияҳо барои интиқоли фаъол АТФ истеҳсол мекунанд
3. Протеинҳои интиқолдиҳанда барои интиқоли фаъол мавҷуданд

4. Сафедаҳои каналӣ / интиқолдиҳанда барои паҳншавии осон

5. Интиқоли муштараки натрий ва глюкоза тавассути сафедаи интиқолдиҳанда барои натрий (ионҳо) ва глюкоза

2.Фосфолипид (дуқабат) ҳаракат/диффузияи моддаҳои қутбӣ/липидҳо ҳалнашавандаро пешгирӣ мекунад

3. Протеинҳои интиқолдиҳанда интиқоли фаъолро иҷозат медиҳанд

4. Протеинҳои каналӣ/интиқолдиҳанда имкон медиҳанд, ки паҳншавии мусоид/якбора интиқол дода шаванд

5. Шакл/Заряди канал/харакаткунанда муайян мекунад, ки кадом моддахо харакат мекунанд

6. Шумораи каналҳо/интиқолдиҳандаҳо чӣ қадар ҳаракатро муайян мекунанд

7. Масоҳати сатҳи мембрана муайян мекунад, ки чӣ қадар паҳншавӣ/ҳаракат

2. Молекулаи дароз / калон, бинобар ин метавонад миқдори зиёди иттилоотро нигоҳ дорад

3. Helix / coiled то паймон

4. пайдарпаии асос барои нигоҳ доштани маълумот имкон медиҳад (ташкили сафеда)

5. Дучандон печдор, то репликатсия метавонад ба таври нимконсервативӣ ҳамчун мавҷуда рух диҳад
риштаҳо метавонанд тавассути ҷуфт кардани пойгоҳи иловагӣ ҳамчун қолибҳо амал кунанд

2. љуфтшавии асосњо, ки бо риштањои гидрогенї муттањид мешаванд

3. пайвандҳои гидроген заиф, то ба осонӣ шикаста, ки имкон медиҳад, ришта ҷудо

4. асосҳои фош ва ҳамчун як қолаб амал
5. А бо Т, С бо Г

2. Пайвастҳои гидрогениро байни ҷуфтҳои асосҳо канда, онҳоро фош мекунад

3. Танҳо як риштаи ДНК ҳамчун қолаб амал мекунад

4. Нуклеотидҳои РНК ба асосҳои фошшуда ҷалб карда мешаванд

5. (Ҷолиб) аз рӯи қоидаи ҷуфткунии асосӣ (A-U & C-G)

6. Полимеразаи РНК нуклеотидҳои РНК-ро ба ҳам мепайвандад, то mRNA-ро ташкил диҳад

3. Молекулаҳои тРНК аминокислотаҳо ба рибосома меоранд

4. Барои аминокислотаи мушаххас як молекулаи мушаххаси tRNA мавҷуд аст

5. Антикодони тРНК комплементар ба кодон дар мРНК

6. Дар байни аминокислотаҳои ҳамсоя пайвандҳои пептидӣ ба вуҷуд меоянд

7. tRNA ҷудо мешавад ва барои ҷамъ овардани кислотаи аминокислотаи дигар

2. Тағйирёбии пайдарпаии аминокислотаҳо

3. Ин мавқеъи пайвандҳои гидроген/ионӣ/дисульфидро тағйир медиҳад

2. хромосомаҳое, ки аз ду хроматидҳои якхела бо сабаби такроршавӣ дар интерфаза сохта шудаанд

3. хромосомаҳо ба экватори ҳуҷайра ҳаракат мекунанд

4. Хромосомаҳо ба нахҳои шпиндели алоҳида пайваст мешаванд

5. Нахњои шпиндель ќатъ мешаванд ва центромерњо људо мешаванд

6. Хроматидҳои хоҳарон ба қутбҳои муқобил ҳаракат мекунанд

7. Ҳар як қутб тамоми иттилооти генетикиро қабул мекунад

2. Хромосомаҳо ба ҷуфтҳои гомологии худ пайваст мешаванд

3. Кроссинг-вер байни хромосомаҳо тавассути ташаккули хиазма ба амал меояд

4. Хромосомаҳо ба нахҳои шпиндель тавассути центромерҳо пайваст мешаванд

6. Хромосомаҳои гомологӣ ба қутбҳои муқобил ҳаракат мекунанд

2. Ассортиментҳои мустақил (сегрегатсияи хромосомаҳои гомологӣ) дар мейози I

3. Ассортиментҳои мустақил (сегрегатсияи хроматидҳо) дар мейози II

+ Ҳар се аз:
4. Боис мегардад, ки шахсони алоҳида мутобиқшавии гуногун дошта бошанд, ки баъзеҳо беҳтар мутобиқ мешаванд

7. Инҳо ба ген/аллел мегузаранд

2. Қисмати тунуки бофтаи растанӣ гирифта, дар слайд ҷойгир кунед

3. Бо йод дар йодиди калий доғ кунед.

2. Филтр барои тоза кардани партовҳои калон / ҳуҷайраҳои пурра

3. Барои пешгирии зарар ба митохондрия/органеллҳо маҳлули изотониро истифода баред

4. Барои кам кардани зарар аз ҷониби ферментҳо хунук нигоҳ доред/ барои пешгирии денатуратсияи ферментҳо буферро истифода баред

5. Барои ҷудо кардани ядроҳо/порчаҳои ҳуҷайра/органеллҳои вазнин бо суръати камтар центрифуга кунед

2. Молекулаҳои хурд / ғайриқутбӣ / дар липидҳо ҳалшаванда тавассути фосфолипидҳо / дуқабата мегузаранд
Ё
Молекулаҳои калон / қутбӣ / дар об ҳалшаванда аз сафедаҳо мегузаранд

3. Об тавассути осмос аз потенсиали баланди об ба потенсиали пасти об мегузарад

4. Интиқоли фаъол бар зидди градиенти консентратсия

5. Интиқоли фаъол/диффузияи осоншуда сафедаҳо/интиқолдиҳандаҳоро дар бар мегирад

6. Нақлиёти фаъол энергия / ATP талаб мекунад

2. Ду қабати липидҳоро убур карда наметавонад

3. Ионҳои хлорид, ки тавассути диффузияи осоншуда интиқол дода мешаванд
протеини канал / интиқолдиҳанда

4. Оксиген заряднок нест/қутбӣ нест

2. Бисёр митохондрияҳо ATP истеҳсол мекунанд / озод мекунанд ё барои фаъол энергия таъмин мекунанд
нақлиёт

3. Протеинҳои интиқолдиҳанда барои интиқоли фаъол

4. Сафедаҳои каналӣ/интиқолдиҳанда барои паҳншавии осоншуда

5. Интиқоли муштараки ионҳои натрий ва глюкоза бо истифода аз сафедаи симпорт / интиқолдиҳанда

2. Фаъол истеҳсоли антитело аз ҷониби ҳуҷайраҳои плазма / ҳуҷайраҳои хотираро дар бар мегирад

3. Пассив антителоеро дар бар мегирад, ки аз берун ба бадан ворид карда мешавад

4. Муддати дарозмуддат фаъол, зеро антитело дар посух ба антиген тавлид мешавад

5. Пассивии кӯтоҳмуддат, зеро антитело додашуда шикаста мешавад

2. патоген фурў бурда/фурў бурда мешавад

3. Дар вакуола иҳота шуда, фагосомаро ташкил медиҳад

4. Вакуол бо лизосома пайваст мешавад

5. Лизосома ферментњо дорад, ки ба вакуола холї мешаванд

Ҳуҷайраҳои плазма антитело эҷод мекунанд

2 антиген бо ретсепторҳои комплементарии лимфосити В пайваст мешавад

3 лимфосит фаъол мешавад

4(B) лимфоситњо бо усули митоз зиёд мешаванд

2. Антиген дар ҳуҷайраҳои пешниҳодкунандаи антиген (макрофагҳо) нишон дода мешавад.

3. Ҳуҷайраи ёрирасони Т бо сафедаи ресепторҳои комплементарӣ бо антиген пайваст мешавад

4. Ҳуҷайраи ёрирасони Т ҳуҷайраи В-ро ҳавасманд мекунад

5. Бо антитело комплементарї дар сатњи он

6. Ҳуҷайраи В миқдори зиёди антитело ҷудо мекунад

3. Ҳангоми таъсири дуюм ҳуҷайраҳои хотира фаъол мешаванд ва антитело истеҳсол мекунанд

4. Босуръат антитело тавлид кунед/ антитело бештар тавлид мекунад

2. Шакли сохтори сеюми макони пайванд

3. Комплементар ба антигенҳо

Фермент барои сохтани нусхаи ДНК РНК-ро истифода мебарад

ДНК ба ДНК/хромосомаи мизбони ҳуҷайра пайваст

ДНК барои сохтани нусхаҳои РНК ВИЧ истифода мешуд

Ва сафедаҳои капсиди ВИЧ/ферментҳо

Ҷамъоварии зарраҳои нави вирус

2. Дар айни замон меъдача нисбат ба атриум фишори баландтар дорад (аз сабаби пур кардан / кашиш).
Ин боиси баста шудани клапанҳои атриовентрикулярӣ мегардад

3. Меъдача нисбат ба аорта фишори баландтар дорад, ки боиси кушода шудани клапани ниммоҳа мегардад

4. Ин боиси баланд шудани фишори аорта нисбат ба меъдача (чун дил
истироҳат мекунад) боиси баста шудани клапани ниммоҳа мегардад

2. Деворҳои ғафси якҳуҷайра - масофаи диффузияро кам мекунад

3. Ҳуҷайраҳои ҳамворшуда (эндотелиалӣ) - масофаи диффузияро кам мекунад

4. Fenestrations - имкон медиҳад, молекулаҳои калон тавассути

5. Диаметри хурд/ танг - масоҳати сатҳи калонро ба ҳаҷм / кӯтоҳ медиҳад
масофаи диффузия

6. люмени танг - суръати ҷараёнро коҳиш медиҳад, ки барои паҳншавӣ вақти бештар медиҳад

2. Молекулаҳои ҳалшаванда ва моеъ берун мешаванд

3. Сафедаҳо ва молекулаҳои калон дар паси худ мемонанд

4. Ин потенсиали обро паст мекунад

5. Об ба охири рагҳои капиллярӣ бармегардад
бо осмос

2. фарши дањон паст карда шудааст

3. об аз сабаби паст шудани фишор ворид мешавад & an
ҳаҷми зиёд

4. дањон баста мешавад, клапан operculum/opercular кушода мешавад

5. ошёнаи эҳьё боиси фишори зиёд & amp кам шудани ҳаҷми

лавҳаҳои гил ё ламеллаҳои дуюмдараҷа

шумораи зиёди капиллярҳо --> барои хориҷ кардани оксиген / барои нигоҳ доштани градиент

эпителийи борик --> роҳи кӯтоҳи диффузия

тағирёбии фишор --> барои ворид кардани об бештар / нигоҳ доштани градиент

2. Деворҳои алвеолаҳо борик буда, роҳи кӯтоҳи диффузияро таъмин мекунанд

3. Деворҳои капиллярҳо дар байни алвеолаҳо борик мебошанд, аз ин рӯ роҳи кӯтоҳи диффузияро таъмин мекунанд.

4. Девори капиллярҳо/алвеолаҳо ҳуҷайраҳои ҳамвор доранд

5. Мембранаи ҳуҷайра, ки ба газҳо мегузарад

6. Капиллярҳои зиёди хун майдони калони сатҳро таъмин мекунанд

7. Мушакҳои байниқабӣ ва мушакҳои диафрагма, ки барои вентилятсияи шушҳо барои нигоҳ доштани диффузия истифода мешаванд
градиент

8. Трахеяи васеъ ва шохаҳои бронхҳо/бронхиолҳо барои ҷараёни самараноки ҳаво


Реферат

Якчанд аъзоёни синфи паҳншудаи сафедаҳои флаводиронҳои бактериявӣ ва археалӣ, ки FprAs ном доранд, нишон дода шудаанд, ки ҳамчун оксидазаҳо (редуктазаҳои диоксиген) ё тозакунандаи редуктазаҳои оксиди азот амал мекунанд, аммо саволҳои кадоме аз ин функсияҳо дар vivo бартарӣ доранд. додашуда FprA ва оё ҳамаи FprAҳо ҳамчун оксидазаҳо ё редуктазаҳои оксиди азотӣ кор мекунанд, бояд мушаххас карда шавад. Барои ҳалли ин саволҳо, FprA аз бактерияи анаэробии сулфатҳои коҳишдиҳанда тавсиф карда шудааст. Desulfovibrio vulgaris. Гене, ки инро рамзгузорӣ мекунад D. vulgaris FprA дар поёноби опероне ҷойгир аст, ки супероксиди редуктаза ва рубредоксинро рамзгузорӣ мекунад, ки бо О.2-функсияи тозакунандаи оксидаза барои ин FprA. Рекомбинант D. vulgaris FprA воқеан метавонад ҳамчун ҷузъи терминали оксидазаи NADH хизмат кунад. Аммо, ин гардиши оксидаза боиси ғайрифаъолшавии бебозгашти фермент мегардад. Аз тарафи дигар, рекомбинант D. vulgaris FprA фаъолияти устувори редуктазаи анаэробии оксиди азотро дар vitro нишон медиҳад ва инчунин як оксиди азот ҳассосро муҳофизат мекунад Escherichia coli шиддати зидди таъсири оксиди азоти экзогенӣ. Бинобар ин таклиф карда мешавад, ки ин D. vulgaris FprA ҳамчун редуктазаи оксиди азот дар vivo тозакунанда фаъолият мекунад ва ин фаъолият муҳофизат мекунад D. vulgaris бар зидди таъсири анаэробӣ ба оксиди азот. Ҷойгиршавии ген, ки гомологи дуюми FprA-ро рамзгузорӣ мекунад D. vulgaris геном инчунин иштироки онро дар мубодилаи оксиди нитроген нишон медиҳад.

Ин кор аз ҷониби NIH Grant GM40388 (D.M.K.) дастгирӣ карда шуд.

Ба кафедраи химия ба кй мукотиба мурочиат кардан лозим аст. Телефон: 706-542-2016. Факс: 706-542-9454. Почтаи электронӣ: [почтаи электронӣ & # 160 ҳифз шудааст]


1. Истилоҳи ячейка аз ҷониби дода шудааст
(а) Роберт Гук
(б) Татум
(в) Шванн
(г) Де Бари

2. Ячейка барои дархост карда намешавад
(а) Алгаҳо
(б) Бактерияҳо
(в) Вирус
(г) занбурўѓњо

3. Мембранаи атрофи вакуол номида мешавад
а) тонопласт
б) Элайопласт
$C) Цитопласт
г) амилопласт

4. Микрофиламентҳо аз сафеда иборатанд
а) Тубулин
б) Актин
$C) миозин
(г) Хитин

5. Девори ҳуҷайраи растанӣ асосан аз он иборат аст
(а) протеин
б) селлюлоза
$C) Липид
(г) крахмал

6. Гликолипидҳо дар мембранаи плазма дар ҷойгиранд
$A) Варақаи дарунии мембранаи плазма
$B) Варақаи берунии мембранаи плазма
(в) Дар варақаҳои дарунӣ ва берунӣ баробар тақсим карда шудааст
$D) вобаста ба намуди ҳуҷайраҳо фарқ мекунад

Ҷавоб: (б) Варақаи берунии мембранаи плазма

7. Лизосомаҳо ҳамчун "халтаҳои худкушӣ" маълуманд, зеро
$A) Фаъолияти паразитї
$B) Мавҷудияти вакуолҳои ғизоӣ
$C) Фаъолияти гидролитикї
$D) Фаъолияти каталитикї

Ҷавоб: (в) Фаъолияти гидролитикӣ

8. Хусусиятҳои сафедаҳои мембранаи интегралиро тавассути он омӯхтан мумкин аст
$A) Микроскопияи ќувваи атомї
$B) Микроскопияи крио-сексионӣ ва электронӣ
$C) Техникаи шикастани ях ва микроскопияи электронӣ
(г) Ҳама чизҳои дар боло зикршуда

Ҷавоб: (в) Техникаи шикастани яхкунӣ ва микроскопияи электронӣ

9. Моеъи мембранаи плазма бо зиёд мешавад
$A) зиёдшавии кислотањои равѓании сернашуда дар мембрана
б) зиёдшавии кислотањои равѓании серравган дар мембрана
$C) зиёд шудани таркиби гликолипид дар мембрана
$D) зиёд шудани таркиби фосфолипид дар мембрана

Ҷавоб: а) зиёд шудани кислотаҳои равғании сернашуда дар мембрана

10. Кадоме аз инҳо сафедаҳои лангари GPI-ро муайян мекунад?
$A) сафедањои интегралии мембранаи плазма
$B) сафедањои периферии мембранаи плазма
$C) Сафедањое, ки ба каналњои иондор дар мембранаи плазма пайваст мешаванд
$D) сафедањое, ки ба таври тасодуфї ба липидњои мембранаи плазма пайваст мешаванд

Ҷавоб: (б) сафедаҳои периферии мембранаи плазма

11. Мембранаи потенсиали истироњатї аз рўи муайян карда мешавад
$A) Градиенти калий-ион
(б) Градиенти натрий-ион
$C) Градиенти бикарбонати-ион
(г) Ҳеҷ

Ҷавоб: (а) Градиенти калий-ион

12. Оксиген ва гази карбон аз мембранаи плазма бо чараёни он убур мекунанд
$A) Диффузияи фаъол
(б) Диффузияи мусоидшуда
$C) Диффузияи пассивї
(г) Диффузияи тасодуфӣ

Ҷавоб: (в) Диффузияи пассивӣ

13. Ҳуҷайраи бе девори ҳуҷайра номида мешавад
а) тонопласт
(б) Протопласт
(в) симпласт
(г) Апопласт

14. Кадоме аз интиќоли трансмембранї байни ќисмњои гуногуни зери њуљайрањо мисол шуда наметавонад?
$A) Интиқол аз строма ба фазои тилакоид
$B) Интиќол аз ситоплазма ба люмени ретикулуми эндоплазмї
$C) Интиќол аз ретикулуми эндоплазмї ба комплекси Голљї
$D) Интиқол аз фазои байнимембранаи митохондрӣ ба матритсаи митохондрӣ

Ҷавоб: (в) Интиқол аз ретикулуми эндоплазмӣ ба комплекси Голҷи

15. Кадоме аз рӯи пептидҳо дар қитъаи Рамачандран дуруст аст?
(а) пайдарпайии пептидро метавон хулоса кард
(б) Ба хулосае омадан мумкин нест, ки пептид конформатсияи пурраи спиралро қабул мекунад ё комилан бета-варақ
(в) Пептидҳои сохторнашуда дар минтақаҳои иҷозатдодашуда ҳама кунҷҳои дуэдралии сутунмӯҳра доранд
$D) Дар пептид пайдо шудани конформацияи гардиши бета мумкин аст.

Ҷавоб: (г) Дар пептид пайдо шудани конформатсияи гардиши бета метавон хулоса кард.

16. Вазифаи центросома иборат аст
$А) Ташаккули нахњои шпиндель
б) осморегуляция
(в) Секреция
$D) синтези сафедањо

Ҷавоб: (а) Ташаккули нахҳои шпиндель

17. Кадом органелли ҳуҷайра дар апоптоз иштирок мекунад?
а) лизосома
(б) ER
(в) Голҷӣ
$D) Митохондрия

18. Боқимондаҳои фосфатидилсерин дар мембранаи плазма дар ҷойгиранд
$A) Варақаи дарунии мембранаи плазма
$B) Варақаи берунии мембранаи плазма
(в) Дар варақаи дохилӣ ва берунӣ баробар тақсим карда шудааст
(г) Ҳеҷ

Ҷавоб: (а) Варақаи дарунии мембранаи плазма

19. Тақсимоти сафедаҳои дохилӣ дар мембранаи плазма аст
(а) Тасодуфӣ
(б) симметриявӣ
(в) асимметрӣ
(г) Ҳеҷ

20. Заҳри ғизоӣ интихоб кунед
а) токсин ботулинум
(б) Токсини кузоз
$C) Заҳри дифтерия
г) токсинҳои вабо


MCQ Biology 07: Биохимия: Кислотаҳои аминокислотаҳо – Қисми 3 барои имтиҳони ҳаёт JRF/NET, июни 2015

(1). рН аз pI аминокислотаҳо ___ мешавад.
а. Анионӣ
б. Катионӣ
в. Пардохти холис сифр
г. Бепул

(2). Протеинҳои табиатан пайдошуда одатан полимерҳои _____ мебошанд.
а. D-аминокислотаҳо
б. L-аминокислотаҳо
в. Омехтаи аминокислотаҳои D ва L
г. Ё аминокислотаҳои D ё аминокислотаҳои L-

(3). Дар шакли zwitterionic кислотаи аминокислотаҳо ҳамчун_____ амал мекунад.
а. Донори протон
б. Қабулкунандаи протон
в. Донор ва қабулкунандаи протон
г. Ҳеҷ яке аз инҳо

(4). Кадоме аз аминокислотаҳои зерин эҳтимол дорад, ки қисми дохилии сафедаи глобулиро ишғол кунад?
а. Метионин
б. Аспартат
в. Лизин
г. Аргинин
д. Хамаи ин

(5). Протеинҳо нури ултрабунафшро дар 280 нм ҷаббида мекунанд ва дар ин дарозии мавҷ қуллаи хосро нишон медиҳанд. Кадом боқимондаи аминокислотаҳо дар сафеда барои ин азхудкунӣ масъул аст?

а. Метионин
б. Валин
в. Кислотаи глутамикӣ
г. Триптофан

(6). Глицин _____ аст.
а. Нейротрансмиттери ҳавасмандкунанда
б. Нейротрансмиттери ингибиторӣ
в. Ҳамчун нейротрансмиттер амал намекунад
г. Ҳам (а) ва (б)
д. Не нейротрансмиттер

(7). Селеноцистеин як кислотаи камёфт аст, ки дорои ____-
а. Селен
б. Селен ва сулфур
в. Сулфур
г. Селен ва никел

(8). Кадоме аз аминокислотаҳои зерин дар занҷири паҳлӯ гурӯҳи тиоэфир дорад?
а. Цистеин
б. Систин
в. Глицин
г. Метионин

(9). Кислотаи аминокислота бо гурӯҳи сульфгидрилӣ дар занҷири паҳлӯӣ:
а. Метионин
б. Систин
в. Цистеин
г. Хамаи ин

(10). Кадоме аз аминокислотаҳои зерин калонтарин аст?
а. Фенилаланин
б. Тирозин
в. Триптофан
г. Гистидин

(11). Кадоме аз аминокислотаҳои зерин комилан ғайриқутбӣ аст?

а. Фенилаланин
б. Тирозин
в. Триптофан
г. Хамаи ин
д. Ҳеҷ яке аз инҳо

(12). Кадом аминокислотаи аминокислота "кислотаи 22-юм" номида мешавад?

а. Селеноцистеин
б. Пиролизин
в. N-формилметионин
г. Селенометионин

(13). Цистин ___ аст.

а. Баланд қутбӣ
б. Хеле қутбӣ
в. Қисман қутбӣ
г. Қисман ғайриқутбӣ

(14). Занҷири паҳлӯии Гистидин дорои ____ мебошад.

а. ҳалқаи индол
б. Гурӯҳи фенол
в. ҳалқаи имидазол
г. ангуштарин Гуандино

(15). Таурин, ҷузъи асосии сафро, аз____ гирифта мешавад.

а. Цистеин
б. Метионин
в. Триптофан
г. Лизин

(16). Селеноцистеин аз _____ гирифта шудааст.

а. Цистеин
б. Серин
в. Метионин
г. Систин

(17). Мисол барои селеноцистеин дорои протеин:

а. Пероксидаза глутатион
б. Тиоредоксин редуктаза
в. Глицин редуктаза
г. Хамаи ин
д. Ҳеҷ яке аз инҳо

(18). Глицини пурра протоншуда (NH3+ – CH2 – COOH) метавонад ____ протонҳоро барорад.

(19). ____ ягона аминокислотаест, ки аз ҷиҳати оптикӣ ғайрифаъол аст.

а. Валин
б. Глицин
в. Селеноцистеин
г. Пролин

(20). Селеноцистеин бо кодон ________ рамзгузорӣ карда мешавад.

Биология MCQ-6: Саволҳои бисёринтихоби биология / Илми ҳаёт (MCQ) / Саволҳои намунавӣ бо ҷавобҳо ва тавзеҳот дар биохимия: Кислотаҳои аминокислотаҳо Қисми 2 барои омода кардани имтиҳони CSIR JRF NET Life Science ва инчунин барои дигар имтиҳонҳои озмунӣ дар соҳаи илмҳои ҳаёт / Илмҳои биологӣ, ба монанди ҳамчун ICMR JRF Entrance, DBT JRF, GATE Life Science, GATE Biotechnology, ICAR, имтиҳони дохилшавӣ ба донишгоҳ PG, JAM, GRE, имтиҳони дохилшавӣ ба тиббӣ ва ғайра. имтиҳони воқеӣ. Миқдори зиёди саволҳо дар амалияи мо MCQ аз варақаҳои саволҳои соли гузаштаи NET дар бораи илмҳои ҳаёт гирифта шудаанд. Лутфан аз ёддоштҳои лексияҳои NET, PPTs, саволҳои соли гузашта ва санҷишҳои тақаллубӣ барои омодагӣ истифода баред. Шумо метавонед ин маводи омӯзишии NET-ро аз ҳисоби SLIDESHARE мо ройгон зеркашӣ кунед (пайванд дар поён оварда шудааст).

Ҷавобҳо бо шарҳҳо

1). Ҷавоб. (б). Катионӣ

Дар рН пасттар аз pI, аминокислотаҳо пурра бо протононидашуда – NH3+ ва COOH солим, бо заряди холиси мусбӣ протон карда мешаванд ва ҳамин тавр аминокислотаи катионӣ хоҳад буд.

Ҳангоми pH болотар аз pI аминокислотаҳо пурра бо -NH2 ва депротонатсияшуда COO- бо заряди манфии холис ва ҳамин тавр аминокислота анионӣ мешавад.

Дар рН изоэлектрикӣ (pI) гурӯҳи аминокислотаҳо протон карда мешаванд (NH3+) ва гурӯҳи карбоксилӣ бо сифр заряди холиси протонатсия карда мешаванд ва аминокислотаи аминокислотаҳо звитерионӣ мешаванд.

2). Ҷавоб. (б). L-аминокислотаҳо

Ҳама кислотаҳои аминокислотаҳо ба истиснои глицин як маркази хиралӣ доранд ва аз ин рӯ метавонанд дар ду шакли гуногуни оптикӣ фаъол (энантиомерҳо), ки ҳамчун аминокислотаҳои D ва L таъин шудаанд, вуҷуд дошта бошанд. Протеинҳои табиатан пайдошуда тақрибан танҳо аз L-аминокислотаҳо иборатанд, зеро ҳангоми синтези сафеда ферменти пептидилтрансферазаи рибосома танҳо метавонад кислотаҳои L-аминиро эътироф кунад. D-аминокислотаҳо дар табиат пайдо мешаванд ва онҳо одатан ҳамчун аминокислотаҳои озод ё дар пайдарпаии пептидҳои кӯтоҳ мавҷуданд, ки бо механизми тарҷумаи муқаррарӣ синтез карда намешаванд. Мисол: пайвандҳои пептидҳои девори ҳуҷайраи пептидогликани бактерияҳо аз аминокислотаҳои D- бой мебошанд. Дар ҳайвонот баъзе аминокислотаҳои D ҳамчун нейротрансмиттерҳо ба монанди D-серин амал мекунанд.

Энантиомерҳо: Ҷуфт стереоизомерҳо, ки тасвирҳои оинаи ҳамдигарро ивазнашавандаанд. Масалан, D ва L глицеральдегид, D ва L аланин

3). Ҷавоб. (в). Донор ва қабулкунандаи протон

Дар шакли звитерионӣ гурӯҳи аминокислотаи пурра протоншуда (NH3+) метавонад ҳамчун донори протон амал кунад, дар ҳоле ки гурӯҳи карбоксилии депротонизатсияшуда (COO-) метавонад ҳамчун қабулкунандаи протон амал кунад.

4). Ҷавоб. (а). Метионин

Таъсири мутақобилаи гидрофилӣ ва гидрофобии аминокислотаҳо дар муайян кардани конформатсияи се андозагирии сафеда нақши ҳалкунанда мебозад. Дар сафедаҳои глобулярӣ, пасмондаҳои гидрофобӣ қисми дохилиро ишғол мекунанд, дар ҳоле ки пасмондаҳои гидрофиликӣ дар берун мемонанд ва бо таъсири мутақобила бо об ниҳонӣ ташкил медиҳанд.Ин таъсири мутақобилаи гидрофилӣ ва гидрофобии аминокислотаҳо бо об ба қабати полипептид ба шакли глобулярӣ дар сафедаҳои глобулярӣ мусоидат мекунад.

5). Ҷавоб. (г). Триптофан

Дарозии мавҷи нуре, ки барои миқдори сафедаҳо истифода мешавад: 280 нм

Дарозии мавҷи нуре, ки барои муайянкунии ДНК ва РНК истифода мешавад: 260 нм

Тирозин ва фенилаланин инчунин метавонанд нурро дар 280 нм ба андозаи камтар бирӯяд.

Таносуби A260/280: Дар лабораторияҳо таносуби азхудкунии 260/280 барои арзёбии тозагии кислотаи нуклеинӣ (ДНК ва РНК) аз намунаҳои бофта истифода мешавад. Барои ДНК холис, таносуб чунин хоҳад буд

1,8 ва барои РНК холис ин таносуб хоҳад буд

2.0. Қиматҳои таносуб аз 1,8 камтар ифлосшавии сафеда дар намуна нишон медиҳанд. Тавре ки шумо медонед, таносуби камшуда аз ҳисоби арзишҳои баланди махраҷ вобаста аст, ки азхудкунии сафеда дар намуна нишон дода шудааст.

6). Ҷавоб. (б). Нейротрансмиттери ингибиторӣ

7). Ҷавоб. (а). Селен

Селеноцистеин селенро ҳамчун селенол (SeH) бо гурӯҳи тиол (Sulfhydril, SH) дар систеин дорад. Ҳам гурӯҳи селенол ва ҳам тиол табиати хеле қутбӣ доранд.

8). Ҷавоб. (г). Метионин

Метионин (аввалин кислотаи аминокислотаҳо дар синтези сафеда) дигар кислотаи аминокислотаи сулфур аст. Сулфур дар метионин дар шакли метил тиоэфир (C – S – C) аст. Гурӯҳи тиоэтер хеле қутбӣ аст.

9). Ҷавоб. (в). Гистейн

10). Ҷавоб. (в). Триптофан

11). Ҷавоб. (а). Фенилаланин

Дар байни аминокислотаҳои хушбӯй, фенилаланин комилан қутбӣ нест. Тирозин аз сабаби гурӯҳи гидроксил (-OH) дар занҷири паҳлӯӣ каме қутбӣ аст. Ба ҳамин монанд, триптофан низ аз ҳисоби нитроген дар ҳалқаи индол каме қутбӣ нишон медиҳад.

12). Ҷавоб. (б). Пиролизин

Биосинтези пирролизин: Ду молекулаи L-лизин якҷоя шуда пирролизинро ташкил медиҳанд. Як молекулаи лизин аввал ба таври каталитикӣ табдил дода мешавад (3R) -3-Methyl-D-ornithine, ки баъдан ба молекулаи дуюми лизин пайваст карда мешавад. Ҳангоми ин реаксия як гурӯҳи NH2 хориҷ карда мешавад, пас аз он сиклизатсия ва дегидратация барои тавлиди L-пирролизин.

13). Ҷавоб. (б). Хеле қутбӣ

Цистин як кислотаи димерии ду молекулаи систеин аст, ки пас аз оксидшавӣ тавассути пули дисульфид пайваст карда мешавад. Гурӯҳи сульфгидрил (SH) дар систеин хеле қутбӣ аст, аммо пайванди дисульфид хеле қутбӣ буда, систеинро як ҷузъи ғайриқутбӣ месозад. Ташаккули пайванди дисульфидӣ сохторҳои дуюмдараҷа ва сеюми сафедаҳоро мӯътадил мегардонад.

14). Ҷавоб. (в). ҳалқаи имидазол

15). Ҷавоб. (а). Цистеин

Таурин (кислотаи 2-аминоэтансульфонӣ) як ҷузъи асосии сафро дар инсон аст. Он барои фаъолияти дурусти дилу рагҳо, инкишоф ва функсияҳои мушакҳои скелетӣ, ретина ва системаи марказии асаб хеле муҳим аст.

16). Ҷавоб. (б). Серин

Синтези селеноцистеин: Селеноцистеин тавассути як механизми махсус дар ҳуҷайраҳо танҳо дар ҳолати зарурӣ синтез карда мешавад. Азбаски селеноцистеин барои ҳуҷайраҳои консентратсияи баланд заҳролуд аст, бар хилофи дигар аминокислотаҳо, ҳуҷайра ҳавзи ин аминокислотаро дар ситозол нигоҳ намедорад. Ҳуҷайраҳо селенро дар шакли селениди реактивии камтар нигоҳ медоранд (H2Se) барои кам кардани заҳролудшавӣ. Селеноцистеин дар як молекулаи махсуси tRNA синтез карда мешавад ва ин tRNA махсус инчунин вазифаи дохил кардани селеноцистеинро дар занҷири полипептидҳои афзоянда иҷро мекунад. Сохтори tRNA-и хоси селеноцистеин аз сохтори тРНК-и стандартӣ дар бисёр ҷиҳатҳо фарқ мекунад.

Ҳангоми биосинтези селеноцистеин tRNA -Sec бо ёрии як фермент серини дигар аминокислотаҳо заряд мешавад. серил- лигаза тРНК. Омилҳои дарозшавии прокариотҳо ва эукариотҳоро эътироф ва дохил карда наметавонанд Сер-tRNA -Сек дар занҷири полипептид. Сипас ферменти селеноцистеин синтаза ба пасмондаи серин, ки дар tRNA -Sec пайваст шудааст, амал карда, онро ба селеноцистеин табдил медиҳад. Баъд ин Сек-tRNA -Sec ба занҷири афзояндаи полипептид бо ёрии омилҳои дарозшавии иловагӣ дар ҳуҷайраҳо дохил карда мешавад.

17). Ҷавоб. (г). Хамаи ин

Сафедаҳои селеноцистеинро селенопротеинҳо меноманд. То имрӯз дар ҳуҷайраҳои инсон тақрибан 25 селенопротеинҳо кашф карда шудаанд.

Як протон аз – NH3+ ва шакли дигар – гурӯҳи COOH

19). Ҷавоб. (б). Глицин

Занҷири паҳлӯии (гурӯҳи R) глицин - H аст ва аз ин рӯ он маркази хиралӣ надорад. Ба расм нигаред.

20). Ҷавоб. (в). UGA

UGA як кодони таваққуф аст. Ҳуҷайра кодони UGA-ро барои дохил кардани селеноцистеин ва пирролизин (аминокислотаҳои 21 ва 22) ба полипептид тавассути механизми махсус бо номи дубораи тарҷумавӣ истифода мебарад.

Калиди ҷавоб бо беҳтарин дониши мо омода карда шудааст.
Лутфан озодона хабар диҳед Админ агар шумо дар калиди ҷавоб ягон хатое пайдо кунед..


Видеоро тамошо кунед: Protein Synthesis - Sinteza proteina (Январ 2022).